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6.5: Energia - Biologia

6.5: Energia - Biologia



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L'energia è un concetto centrale in tutte le scienze. In classe, molte delle discussioni avverranno nel contesto del Storia dell'energia rubrica, quindi quando consideriamo una reazione di trasformazione, saremo interessati a definire con precisione il sistema in questione e a cercare di rendere conto di tutti i vari trasferimenti di energia che avvengono all'interno del sistema, assicurandoci di rispettare il Legge di conservazione dell'energia.

Ci sono molti esempi in cui usiamo il concetto di energia nella nostra vita quotidiana per descrivere i processi. Un ciclista può andare in bicicletta al campus per la lezione. L'atto di spostare se stessa e la sua bicicletta dal punto A al punto B può essere spiegato in una certa misura esaminando i trasferimenti di energia che avvengono. Possiamo guardare questo esempio attraverso una varietà di lenti, ma, come biologi, molto probabilmente vogliamo capire la serie di eventi che spiegano come l'energia viene trasferita dalle molecole del cibo, all'attività coordinata delle biomolecole nel muscolo in flessione di un ciclista , e infine, al moto della bicicletta dal punto A al punto B. Per fare ciò, dobbiamo essere in grado di parlare dei vari modi in cui l'energia può essere trasferita tra le parti di un sistema e dove viene immagazzinata o trasferita all'esterno del sistema. Nella prossima sezione vedremo anche la necessità di considerare come tale energia è distribuita tra i molti microstati (stati molecolari) del sistema e dei suoi dintorni.

Come ci avvicineremo alla concettualizzazione dell'energia?

In BIS2A penseremo all'energia con una "roba" metafora. Si noti, tuttavia, che l'energia è NON una sostanza, è piuttosto a proprietà di un sistema. Ma lo considereremo, in un certo senso, come una proprietà che può essere immagazzinata in una parte di un sistema fisico e trasferita o "spostata" da un luogo di archiviazione a un altro. L'idea è di rafforzare il concetto che l'energia mantiene la sua identità quando viene trasferita, non cambia forma di per sé. Questo a sua volta ci incoraggia anche ad assicurarci che l'energia abbia sempre una casa e che teniamo conto di tutta l'energia in un sistema prima e dopo una trasformazione; non viene semplicemente "fatto" o "perso" (entrambe queste idee contraddicono la Legge di Conservazione dell'Energia). Quando l'energia viene trasferita, dobbiamo quindi identificare da dove proviene e dove sta andando: tutta! Ancora una volta, non possiamo semplicemente perderci qualcosa. Quando l'energia viene trasferita, deve esserci qualche meccanismo associato a quel trasferimento. Pensiamo a questo per aiutarci a spiegare alcuni dei fenomeni che ci interessano. Quel meccanismo fa parte del "come" che spesso ci interessa capire. Infine, se parliamo di trasferimento, dobbiamo renderci conto che entrambi i componenti, la parte del sistema fisico che ha ceduto energia e la parte del sistema che ha ricevuto quell'energia, sono cambiati rispetto ai loro stati iniziali. Dovremmo assicurarci che stiamo guardando tutti i componenti di un sistema per i cambiamenti di energia quando esaminiamo una trasformazione.

Fonti di energia

In definitiva, la fonte di energia per molti processi che avvengono sulla superficie terrestre proviene dalla radiazione solare. Ma come vedremo, la biologia è stata molto abile nello sfruttare una varietà di forme di energia per costruire e mantenere gli esseri viventi. Durante questo corso, esploreremo una varietà di fonti di energia e i modi in cui la biologia ha escogitato per trasferire energia da questi combustibili.


A differenza dell'energia, la materia non si perde mentre attraversa un ecosistema. Invece, la materia, compresa l'acqua, viene riciclata. Questo riciclaggio comporta interazioni specifiche tra i fattori biotici e abiotici in un ecosistema. È probabile che l'acqua che hai bevuto questa mattina sia in circolazione da milioni di anni o più.

Gli elementi chimici e l'acqua necessari agli organismi si riciclano continuamente negli ecosistemi. Passano attraverso i componenti biotici e abiotici della biosfera. Ecco perché vengono chiamati i loro cicli cicli biogeochimici. Ad esempio, una sostanza chimica potrebbe spostarsi da organismi (bio) all'atmosfera o all'oceano (geo) e di nuovo agli organismi. Gli elementi o l'acqua possono essere trattenuti per vari periodi di tempo in diverse parti di un ciclo.

  • La parte di un ciclo che trattiene un elemento o l'acqua per un breve periodo di tempo è chiamata an scambio di pool. Ad esempio, l'atmosfera è una vasca di scambio per l'acqua. Di solito trattiene l'acqua (sotto forma di vapore acqueo) solo per pochi giorni.
  • La parte di un ciclo che trattiene un elemento o l'acqua per un lungo periodo di tempo è chiamata a serbatoio. L'oceano è un serbatoio per l'acqua. L'oceano profondo può contenere acqua per migliaia di anni.

L'acqua sulla Terra ha miliardi di anni. Tuttavia, le singole molecole d'acqua continuano a muoversi attraverso il ciclo dell'acqua. Il ciclo dell'acqua è un ciclo globale. Si svolge sopra, sopra e sotto la superficie terrestre, come mostrato in Figura sotto.

Come altri cicli biogeochimici, non c'è inizio né fine del ciclo dell'acqua. Continua a ripetersi.

Durante il ciclo dell'acqua, l'acqua si presenta in tre diversi stati: gas (vapore acqueo), liquido (acqua) e solido (ghiaccio). Molti processi sono coinvolti quando l'acqua cambia stato nel ciclo dell'acqua.

Evaporazione, sublimazione e traspirazione

L'acqua si trasforma in gas attraverso tre diversi processi:

  1. Evaporazione si verifica quando l'acqua sulla superficie si trasforma in vapore acqueo. Il sole riscalda l'acqua e fornisce alle molecole d'acqua energia sufficiente per fuggire nell'atmosfera.
  2. sublimazione si verifica quando il ghiaccio e la neve si trasformano direttamente in vapore acqueo. Questo accade anche a causa del calore del sole.
  3. Traspirazione si verifica quando le piante rilasciano vapore acqueo attraverso i pori delle foglie chiamati stomi (vedi Figura sotto).

Condensa e Precipitazioni

Le correnti d'aria in aumento trasportano il vapore acqueo nell'atmosfera. Quando il vapore acqueo sale nell'atmosfera, si raffredda e si condensa. Condensazione è il processo in cui il vapore acqueo si trasforma in minuscole goccioline di acqua liquida. Le gocce d'acqua possono formare nuvole. Se le goccioline diventano abbastanza grandi, cadono come precipitazione&mdashrain, neve, nevischio, grandine o pioggia gelata. La maggior parte delle precipitazioni cade nell'oceano. Alla fine, quest'acqua evapora di nuovo e ripete il ciclo dell'acqua. Alcune precipitazioni ghiacciate diventano parte delle calotte glaciali e dei ghiacciai. Queste masse di ghiaccio possono immagazzinare acqua ghiacciata per centinaia di anni o più.

Acque sotterranee e ruscellamento

Le precipitazioni che cadono sul terreno possono scorrere sulla superficie del terreno. Quest'acqua si chiama deflusso. Può eventualmente fluire in un corpo idrico. Alcune precipitazioni che cadono sulla terra possono penetrare nel terreno, diventando acque sotterranee. Le acque sotterranee possono fuoriuscire dal terreno in corrispondenza di una sorgente o in un corpo idrico come l'oceano. Alcune acque sotterranee possono essere assorbite dalle radici delle piante. Alcuni possono fluire più in profondità nel sottosuolo per an falda acquifera. Questo è uno strato sotterraneo di roccia che immagazzina acqua, a volte per migliaia di anni.

Venerdì della scienza: previsione del crollo: l'Osservatorio aereo della neve

Il 75% dell'approvvigionamento idrico della California meridionale proviene dal manto nevoso della catena montuosa della Sierra Nevada. Questo video di Science Friday spiega come la NASA utilizza l'Airborne Snow Observatory che utilizza una strumentazione specializzata per misurare con attenzione il contenuto di acqua.


6.5: Energia - Biologia

In questa sezione, esplorerai le seguenti domande:

  • Qual è il ruolo degli enzimi nelle vie metaboliche?
  • Come funzionano gli enzimi come catalizzatori molecolari?

Connessione per i Corsi AP ®

Molte reazioni chimiche nelle cellule avvengono spontaneamente, ma avvengono troppo lentamente per soddisfare le esigenze di una cellula. Ad esempio, un cucchiaino di saccarosio (zucchero da tavola), un disaccaride, in un bicchiere di tè freddo impiegherà tempo a scomporre in due monosaccaridi, glucosio e fruttosio, tuttavia, se si aggiunge una piccola quantità dell'enzima sucrasi al tè, il saccarosio si decompone quasi immediatamente. La sucrasi è un esempio di enzima, un tipo di catalizzatore biologico. Gli enzimi sono macromolecole, il più delle volte proteine, che accelerano le reazioni chimiche abbassando le barriere energetiche di attivazione. Gli enzimi sono molto specifici per le reazioni che catalizzano perché sono polipeptidi, gli enzimi possono avere una varietà di forme attribuite alle interazioni tra i gruppi R di amminoacidi. Una parte dell'enzima, il sito attivo, interagisce con il substrato tramite il modello di interazione di adattamento indotto. Il legame al substrato altera la forma dell'enzima per facilitare la reazione chimica in diversi modi, incluso l'avvicinamento dei substrati in un orientamento ottimale. Al termine della reazione, i prodotti vengono rilasciati e il sito attivo ritorna alla sua forma originale.

L'attività enzimatica, e quindi la velocità di una reazione catalizzata da enzimi, è regolata dalle condizioni ambientali, inclusa la quantità di substrato, la temperatura, il pH e la presenza di coenzimi, cofattori, attivatori e inibitori. Inibitori, coenzimi e cofattori possono agire in modo competitivo legandosi al sito attivo dell'enzima o in modo non competitivo legandosi al sito allosterico dell'enzima. Un sito allosterico è una parte alternativa dell'enzima che può legarsi a molecole non substrato. Gli enzimi funzionano in modo più efficiente in condizioni ottimali che sono specifiche per l'enzima. Ad esempio, la tripsina, un enzima nell'intestino tenue umano, funziona in modo più efficiente a pH 8, mentre la pepsina nello stomaco funziona meglio in condizioni acide. A volte i fattori ambientali, in particolare il pH basso e le alte temperature, alterano la forma del sito attivo se la forma non può essere ripristinata, l'enzima si denatura. Il metodo più comune di regolazione enzimatica nelle vie metaboliche è l'inibizione del feedback.

Come possono vari fattori, come l'inibizione del feedback, regolare l'attività enzimatica?

Le informazioni presentate e gli esempi evidenziati nella sezione supportano i concetti e gli obiettivi di apprendimento delineati nella Big Idea 4 dell'AP ® Biology Curriculum Framework. Gli obiettivi di apprendimento elencati nel Curriculum Framework forniscono una base trasparente per il corso AP ® Biology, un'esperienza di laboratorio basata sull'indagine, attività didattiche e domande dell'esame AP ®. Un obiettivo di apprendimento unisce il contenuto richiesto con una o più delle sette pratiche scientifiche.

Grande Idea 4 I sistemi biologici interagiscono e questi sistemi e le loro interazioni possiedono proprietà complesse.
Comprensione duratura 4.B La concorrenza e la cooperazione sono aspetti importanti dei sistemi biologici.
Conoscenze Essenziali 4.B.1 Le interazioni tra le molecole influenzano la loro struttura e funzione.
Pratica scientifica 5.1 Lo studente può analizzare i dati per identificare modelli o relazioni.
Obiettivo di apprendimento 4.17 Lo studente è in grado di analizzare i dati per identificare come le interazioni molecolari influenzano la struttura e la funzione.

Le domande di verifica della pratica scientifica contengono ulteriori domande di prova per questa sezione che ti aiuteranno a prepararti per l'esame AP. Queste domande riguardano i seguenti standard:
[APLO 2.15][APLO 4.8][APLO 2.16]

Una sostanza che aiuta il verificarsi di una reazione chimica è un catalizzatore e le molecole speciali che catalizzano le reazioni biochimiche sono chiamate enzimi. Quasi tutti gli enzimi sono proteine, costituite da catene di amminoacidi, e svolgono il compito fondamentale di abbassare le energie di attivazione delle reazioni chimiche all'interno della cellula. Gli enzimi lo fanno legandosi alle molecole reagenti e trattenendole in modo tale da far sì che i processi chimici di rottura e formazione del legame avvengano più prontamente. È importante ricordare che gli enzimi non modificano il ∆G di una reazione. In altre parole, non cambiano se una reazione è esoergonica (spontanea) o endorgonica. Questo perché non modificano l'energia libera dei reagenti o dei prodotti. Riducono solo l'energia di attivazione richiesta per raggiungere lo stato di transizione (Figura 6.15).

Sito attivo dell'enzima e specificità del substrato

I reagenti chimici a cui si lega un enzima sono i substrati dell'enzima. Possono esserci uno o più substrati, a seconda della particolare reazione chimica. In alcune reazioni, un substrato a singolo reagente viene scomposto in più prodotti. In altri, due substrati possono unirsi per creare una molecola più grande. Due reagenti potrebbero anche entrare in una reazione, essere entrambi modificati e lasciare la reazione come due prodotti. La posizione all'interno dell'enzima in cui si lega il substrato è chiamata sito attivo dell'enzima. Il sito attivo è il luogo in cui avviene l'"azione", per così dire. Poiché gli enzimi sono proteine, esiste una combinazione unica di residui di amminoacidi (chiamati anche catene laterali o gruppi R) all'interno del sito attivo. Ogni residuo è caratterizzato da proprietà diverse. I residui possono essere grandi o piccoli, debolmente acidi o basici, idrofili o idrofobici, carichi positivamente o negativamente o neutri. La combinazione unica di residui di amminoacidi, le loro posizioni, sequenze, strutture e proprietà, crea un ambiente chimico molto specifico all'interno del sito attivo. Questo specifico ambiente è adatto a legarsi, sia pure brevemente, ad uno specifico substrato chimico (o substrati). A causa di questa corrispondenza simile a un puzzle tra un enzima e i suoi substrati (che si adatta per trovare la migliore corrispondenza tra lo stato di transizione e il sito attivo), gli enzimi sono noti per la loro specificità. Il "miglior adattamento" deriva dalla forma e dall'attrazione del gruppo funzionale amminoacidico sul substrato. C'è un enzima specifico per ogni substrato e, quindi, per ogni reazione chimica, c'è anche flessibilità.

Il fatto che i siti attivi siano così perfettamente adatti a fornire condizioni ambientali specifiche significa anche che sono soggetti alle influenze dell'ambiente locale. È vero che l'aumento della temperatura ambientale generalmente aumenta le velocità di reazione, catalizzate da enzimi o meno. Tuttavia, l'aumento o la diminuzione della temperatura al di fuori di un intervallo ottimale può influenzare i legami chimici all'interno del sito attivo in modo tale da renderli meno adatti a legare i substrati. Le alte temperature alla fine causeranno la denaturazione degli enzimi, come altre molecole biologiche, un processo che modifica le proprietà naturali di una sostanza. Allo stesso modo, anche il pH dell'ambiente locale può influenzare la funzione enzimatica. I residui di amminoacidi del sito attivo hanno le proprie proprietà acide o basiche che sono ottimali per la catalisi. Questi residui sono sensibili alle variazioni di pH che possono compromettere il modo in cui le molecole del substrato si legano. Gli enzimi sono adatti a funzionare al meglio entro un determinato intervallo di pH e, come per la temperatura, valori di pH estremi (acidi o basici) dell'ambiente possono causare la denaturazione degli enzimi.

Fit indotto e funzione enzimatica

Per molti anni, gli scienziati hanno pensato che il legame enzima-substrato avvenisse in un semplice modo "a chiave". Questo modello ha affermato che l'enzima e il substrato si adattano perfettamente in un unico passaggio istantaneo. Tuttavia, la ricerca attuale supporta una visione più raffinata chiamata adattamento indotto (Figura 6.16). Il modello di adattamento indotto espande il modello lock-and-key descrivendo un'interazione più dinamica tra enzima e substrato. Quando l'enzima e il substrato si uniscono, la loro interazione provoca un lieve cambiamento nella struttura dell'enzima che conferma una disposizione di legame ideale tra l'enzima e lo stato di transizione del substrato. Questo legame ideale massimizza la capacità dell'enzima di catalizzare la sua reazione.

LINK ALL'APPRENDIMENTO

Visualizza un'animazione dell'adattamento indotto su questo sito web.

  1. Si verificherà la produzione di energia per glicolisi, i muscoli scheletrici funzioneranno correttamente
  2. La produzione di energia per glicolisi non avverrà, i muscoli scheletrici funzioneranno correttamente
  3. Si verificherà la produzione di energia per glicolisi, i muscoli scheletrici non funzioneranno correttamente
  4. La produzione di energia non si verificherà, i muscoli scheletrici non funzioneranno correttamente

Quando un enzima si lega al suo substrato, si forma un complesso enzima-substrato. Questo complesso riduce l'energia di attivazione della reazione e promuove la sua rapida progressione in molti modi. A livello di base, gli enzimi promuovono reazioni chimiche che coinvolgono più di un substrato riunendo i substrati in un orientamento ottimale. La regione appropriata (atomi e legami) di una molecola è giustapposta alla regione appropriata dell'altra molecola con la quale deve reagire. Un altro modo in cui gli enzimi promuovono la reazione dei loro substrati è la creazione di un ambiente ottimale all'interno del sito attivo affinché avvenga la reazione. Alcune reazioni chimiche potrebbero procedere meglio in un ambiente leggermente acido o non polare. Le proprietà chimiche che emergono dalla particolare disposizione dei residui di amminoacidi all'interno di un sito attivo creano l'ambiente perfetto per la reazione dei substrati specifici di un enzima.

Hai imparato che l'energia di attivazione richiesta per molte reazioni include l'energia coinvolta nella manipolazione o nella leggera torsione dei legami chimici in modo che possano facilmente rompersi e consentire ad altri di riformarsi. L'azione enzimatica può aiutare questo processo. Il complesso enzima-substrato può abbassare l'energia di attivazione contorcendo le molecole di substrato in modo tale da facilitare la rottura del legame, aiutando a raggiungere lo stato di transizione. Infine, gli enzimi possono anche abbassare le energie di attivazione prendendo parte alla reazione chimica stessa. I residui di amminoacidi possono fornire determinati ioni o gruppi chimici che in realtà formano legami covalenti con molecole di substrato come passaggio necessario del processo di reazione. In questi casi, è importante ricordare che l'enzima tornerà sempre al suo stato originale al completamento della reazione. Una delle proprietà distintive degli enzimi è che rimangono in definitiva invariati dalle reazioni che catalizzano. Dopo che un enzima ha catalizzato una reazione, rilascia i suoi prodotti.

CONNESSIONE SCIENZE PRATICA PER CORSI AP®

PENSACI

AP Biology Investigation 13: Attività enzimatica. Questa indagine consente di progettare e condurre esperimenti per esplorare gli effetti delle variabili ambientali, come la temperatura e il pH, sulle velocità delle reazioni enzimatiche.

Controllo del metabolismo attraverso la regolazione degli enzimi

Sembrerebbe ideale avere uno scenario in cui tutti gli enzimi codificati nel genoma di un organismo esistessero in abbondanza e funzionassero in modo ottimale in tutte le condizioni cellulari, in tutte le cellule, in ogni momento. In realtà, questo è lontano dal caso. Una varietà di meccanismi garantisce che ciò non accada. Le esigenze e le condizioni cellulari variano da cellula a cellula e cambiano all'interno delle singole cellule nel tempo. Gli enzimi richiesti e le richieste energetiche delle cellule dello stomaco sono diverse da quelle delle cellule di accumulo di grasso, cellule della pelle, cellule del sangue e cellule nervose. Inoltre, una cellula digestiva lavora molto più duramente per elaborare e scomporre i nutrienti durante il tempo che segue da vicino un pasto rispetto a molte ore dopo un pasto. Poiché queste richieste e condizioni cellulari variano, variano anche le quantità e la funzionalità dei diversi enzimi.

Poiché le velocità delle reazioni biochimiche sono controllate dall'energia di attivazione e gli enzimi abbassano e determinano le energie di attivazione per le reazioni chimiche, le quantità relative e il funzionamento della varietà di enzimi all'interno di una cellula determinano in definitiva quali reazioni procederanno e con quali velocità. Questa determinazione è strettamente controllata. In alcuni ambienti cellulari, l'attività enzimatica è in parte controllata da fattori ambientali, come il pH e la temperatura. Esistono altri meccanismi attraverso i quali le cellule controllano l'attività degli enzimi e determinano la velocità con cui si verificheranno varie reazioni biochimiche.

Regolazione degli enzimi da parte delle molecole

Gli enzimi possono essere regolati in modi che promuovono o riducono la loro attività. Esistono molti tipi diversi di molecole che inibiscono o promuovono la funzione enzimatica ed esistono vari meccanismi per farlo. In alcuni casi di inibizione enzimatica, ad esempio, una molecola inibitrice è sufficientemente simile a un substrato da potersi legare al sito attivo e semplicemente impedire al substrato di legarsi. Quando ciò accade, l'enzima viene inibito attraverso l'inibizione competitiva, poiché una molecola inibitrice compete con il substrato per il legame al sito attivo (Figura 6.17). D'altra parte, nell'inibizione non competitiva, una molecola inibitrice si lega all'enzima in una posizione diversa da un sito allosterico e riesce comunque a bloccare il legame del substrato con il sito attivo.

Alcune molecole inibitorie si legano agli enzimi in una posizione in cui il loro legame induce un cambiamento conformazionale che riduce l'affinità dell'enzima per il suo substrato. Questo tipo di inibizione è chiamata inibizione allosterica (Figura 6.18). La maggior parte degli enzimi regolati allostericamente è costituita da più di un polipeptide, il che significa che hanno più di una subunità proteica. Quando un inibitore allosterico si lega a un enzima, tutti i siti attivi sulle subunità proteiche vengono leggermente modificati in modo tale da legare i loro substrati con minore efficienza. Ci sono attivatori allosterici e inibitori. Gli attivatori allosterici si legano a posizioni su un enzima lontano dal sito attivo, inducendo un cambiamento conformazionale che aumenta l'affinità del sito o dei siti attivi dell'enzima per il suo substrato.

CONNESSIONE QUOTIDIANA

Scoperta di farmaci cercando inibitori di enzimi chiave in percorsi specifici

Gli enzimi sono componenti chiave delle vie metaboliche. Comprendere come funzionano gli enzimi e come possono essere regolati è un principio chiave alla base dello sviluppo di molti dei farmaci (Figura 6.19) oggi sul mercato. I biologi che lavorano in questo campo collaborano con altri scienziati, solitamente chimici, per progettare farmaci.

Prendiamo ad esempio le statine, che è il nome dato alla classe di farmaci che riduce i livelli di colesterolo. Questi composti sono essenzialmente inibitori dell'enzima HMG-CoA reduttasi. L'HMG-CoA reduttasi è l'enzima che sintetizza il colesterolo dai lipidi nel corpo. Inibendo questo enzima, i livelli di colesterolo sintetizzati nel corpo possono essere ridotti. Allo stesso modo, il paracetamolo è un inibitore dell'enzima cicloossigenasi. Sebbene sia efficace nel fornire sollievo dalla febbre e dall'infiammazione (dolore), il suo meccanismo d'azione non è ancora completamente compreso.

Come si sviluppano i farmaci? Una delle prime sfide nello sviluppo di farmaci è identificare la molecola specifica a cui il farmaco è destinato. Nel caso delle statine, l'HMG-CoA reduttasi è il bersaglio del farmaco. I bersagli farmacologici vengono identificati attraverso un'attenta ricerca in laboratorio. Identificare il bersaglio da solo non è sufficiente, gli scienziati devono anche sapere come agisce il bersaglio all'interno della cellula e quali reazioni vanno storte in caso di malattia. Una volta identificato il target e il percorso, inizia il vero processo di progettazione del farmaco. Durante questa fase, chimici e biologi lavorano insieme per progettare e sintetizzare molecole in grado di bloccare o attivare una particolare reazione. Tuttavia, questo è solo l'inizio: sia se sia quando un prototipo di farmaco riesce a svolgere la sua funzione, allora deve essere sottoposto a molti test da in vitro esperimenti a studi clinici prima che possa ottenere l'approvazione della FDA per essere sul mercato.

  1. un farmaco che aumenta i livelli di HMG-CoA reduttasi
  2. un farmaco che riduce i livelli di cicloossigenasi
  3. un farmaco che riduce i livelli di lipidi nel corpo
  4. un farmaco che blocca l'azione del paracetamolo

Molti enzimi non funzionano in modo ottimale, o addirittura non funzionano affatto, a meno che non siano legati ad altre specifiche molecole helper non proteiche, temporaneamente attraverso legami ionici o idrogeno o permanentemente attraverso legami covalenti più forti. Due tipi di molecole helper sono cofattori e coenzimi. Il legame a queste molecole promuove una conformazione e una funzione ottimali per i rispettivi enzimi. I cofattori sono ioni inorganici come ferro (Fe++) e magnesio (Mg++). Un esempio di un enzima che richiede uno ione metallico come cofattore è l'enzima che costruisce le molecole di DNA, la DNA polimerasi, che richiede uno ione zinco legato (Zn++) per funzionare. I coenzimi sono molecole organiche ausiliarie, con una struttura atomica di base costituita da carbonio e idrogeno, necessarie per l'azione enzimatica. Le fonti più comuni di coenzimi sono le vitamine alimentari (Figura 6.20). Alcune vitamine sono precursori di coenzimi e altre agiscono direttamente come coenzimi. La vitamina C è un coenzima per più enzimi che partecipano alla costruzione dell'importante componente del tessuto connettivo, il collagene. Un passo importante nella scomposizione del glucosio per produrre energia è la catalisi da parte di un complesso multienzimatico chiamato piruvato deidrogenasi. La piruvato deidrogenasi è un complesso di diversi enzimi che in realtà richiede un cofattore (uno ione magnesio) e cinque diversi coenzimi organici per catalizzare la sua specifica reazione chimica. Pertanto, la funzione enzimatica è, in parte, regolata da un'abbondanza di vari cofattori e coenzimi, che sono forniti principalmente dalle diete della maggior parte degli organismi.

Compartimentazione degli enzimi

Nelle cellule eucariotiche, le molecole come gli enzimi sono solitamente compartimentate in diversi organelli. Ciò consente un ulteriore livello di regolazione dell'attività enzimatica. Gli enzimi necessari solo per determinati processi cellulari possono essere alloggiati separatamente insieme ai loro substrati, consentendo reazioni chimiche più efficienti. Esempi di questo tipo di regolazione enzimatica basata sulla posizione e la vicinanza includono gli enzimi coinvolti nelle ultime fasi della respirazione cellulare, che avvengono esclusivamente nei mitocondri, e gli enzimi coinvolti nella digestione dei detriti cellulari e dei materiali estranei, situati all'interno dei lisosomi.

Inibizione del feedback nelle vie metaboliche

Le molecole possono regolare la funzione enzimatica in molti modi. Tuttavia, rimane una domanda importante: cosa sono queste molecole e da dove provengono? Alcuni sono cofattori e coenzimi, ioni e molecole organiche, come hai imparato. Quali altre molecole nella cellula forniscono la regolazione enzimatica, come la modulazione allosterica e l'inibizione competitiva e non competitiva? La risposta è che un'ampia varietà di molecole può svolgere questi ruoli. Alcune di queste molecole includono farmaci farmaceutici e non, tossine e veleni dall'ambiente. Forse le fonti più importanti di molecole regolatrici degli enzimi, rispetto al metabolismo cellulare, sono i prodotti delle stesse reazioni metaboliche cellulari. Nel modo più efficiente ed elegante, le cellule si sono evolute per utilizzare i prodotti delle proprie reazioni per l'inibizione a feedback dell'attività enzimatica. L'inibizione del feedback comporta l'uso di un prodotto di reazione per regolare la propria ulteriore produzione (Figura 6.21). La cellula risponde all'abbondanza di prodotti specifici rallentando la produzione durante le reazioni anaboliche o cataboliche. Tali prodotti di reazione possono inibire gli enzimi che hanno catalizzato la loro produzione attraverso i meccanismi sopra descritti.

La produzione di entrambi gli amminoacidi e nucleotidi è controllata attraverso l'inibizione del feedback. Inoltre, l'ATP è un regolatore allosterico di alcuni degli enzimi coinvolti nella degradazione catabolica dello zucchero, il processo che produce l'ATP. In questo modo, quando l'ATP è abbondante, la cellula può impedirne l'ulteriore produzione. Ricorda che l'ATP è una molecola instabile che può dissociarsi spontaneamente in ADP. Se in una cellula fosse presente troppo ATP, gran parte di esso andrebbe sprecata. D'altra parte, l'ADP funge da regolatore allosterico positivo (un attivatore allosterico) per alcuni degli stessi enzimi che sono inibiti dall'ATP. Pertanto, quando i livelli relativi di ADP sono elevati rispetto all'ATP, la cellula viene stimolata a produrre più ATP attraverso il catabolismo dello zucchero.


Guarda il video: Ecologia - Pirâmides Ecológicas número, biomassa e energia (Agosto 2022).