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Qual è una buona lista di strutture proteiche irrisolte?

Qual è una buona lista di strutture proteiche irrisolte?


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Sto cercando di ottenere un elenco di proteine ​​strutturate solubili uniche che non hanno una struttura risolta. Cioè, non sono le solite proteine ​​di membrana o qualche derivato di un'altra proteina.

Le cose a cui sono riuscito a pensare sono fattori di trascrizione a bassa produzione e nuove proteine ​​di fusione.


Ci sono alcuni progetti finanziati e analisi disponibili proprio per questo scopo.

La genomica strutturale o i progetti di struttura ad alto rendimento prendono tutte le sequenze peptidiche disponibili raggruppandole in famiglie e assicurano che le famiglie di sequenze che puntano alle pieghe più probabilmente nuove fossero disponibili.

Ecco lo stato e l'elenco degli obiettivi per il centro comune per la genomica strutturale. Questo elenco viene filtrato per specie e per stato del progetto.

La loro analisi è disponibile per noi da sfogliare. http://www1.jcsg.org/prod/newscripts/psca/help/document.cgi

Mi dispiace che questo non sia così completo. La natura ospita anche Target Track, che consente a diversi centri di strutture ad alto rendimento di coordinare i loro sforzi. Ognuno potrebbe avere risorse che potrebbero fare il tuo lavoro per te.


Ecco come lo farei io:

  1. Scarica il file flat UniProt/SWISSPROT per i batteri da qui.

  2. Dopo aver decompresso i file, estrai gli ID della proteina E. coli per i quali non è presente alcuna annotazione PDB nel file (ti sto dando una riga di comando che funzionerà su sistemi *ix (Linux/Unix/OSX ecc.)):

    zcat uniprot_sprot_bacteria.dat.gz | gawk '{if($1~/ID/){if($2~/_ECOLI/){id=$2; frag=0; eco=1; want=1}else{eco=0}} if($1~/DE/ && $0~/Flags: Fragment/){frag=1;}if($1~/DR/ && $2~/PDB/){want= 0; } if($1~//// && want==1 && eco==1 && frag==0){print id}}' > no_pdbs.txt

    Spiegare i dettagli di questa riga di comando è chiaramente fuori tema qui :). Basti dire che stamperà quegli ID UniProt dal file flat il cui nome termina con _ECOLI e per i quali non c'è annotazione PDB nel file. Ignora anche i frammenti proteici. Se hai bisogno di aiuto per capirlo, fammi sapere e possiamo chattare o qualcosa del genere.

Il risultato di questa analisi rapida e sporca è un elenco di 2694 E.coli proteine ​​senza annotazioni PDB nei file flat di UniProt.

AVVERTENZE:

  • Queste sono solo le proteine ​​SWISSPROT curate, potresti voler ottenere anche le proteine ​​UniProt/TrEMBL da qui. Tuttavia, ti consiglierei di attenersi a SWISSPROT.

  • Come altri hanno sottolineato, dovresti filtrare questo elenco per omologia con altre strutture conosciute.

  • Il fatto che non ci sia annotazione PDB nel file flat non significa necessariamente che non ci sia una struttura nota.

Quindi, questo non è perfetto, ma dovrebbe servire come punto di partenza. Buona fortuna!


Prova a guardare i database di omologia della struttura: le sequenze per le quali non hanno annotazioni sono probabilmente il tipo di sequenze che stai cercando.

SUPERFAMILY ha un'annotazione completa su quasi 2500 genomi cellulari completamente sequenziati. questo sarebbe un buon punto di partenza...


4 strutture di proteine ​​e loro elementi costitutivi – 20 aminoacidi

Le proteine ​​sono una delle 4 principali tipi di molecole biologiche e costituito da amminoacidi.

L'importanza delle proteine ​​può essere vista attraverso la vasta gamma di funzioni che svolgono.

Alcuni esempi di proteine ​​sono:

  • Immunoglobine, che proteggono gli animali da microbi estranei e cellule cancerose.
  • Emoglobina, che trasporta l'ossigeno da un posto all'altro nei mammiferi.
  • Portatori di proteine, che aiutano a spostare il saccarosio attraverso il tessuto floematico nelle piante.
  • Cheratina, la proteina più comune nei vertebrati, si trova nei capelli e nelle unghie.
  • Fibrina, una proteina che aiuta a coagulare il sangue.
  • collagene, che costituisce la componente proteica di ossa, pelle, legamenti e tendini.
  • Enzimi sono catalizzatori nelle reazioni biochimiche.

Le singole proteine ​​sono così piccole che non puoi davvero vederle, nemmeno con la maggior parte dei microscopi. Quindi, quando vedi una "immagine" di una proteina, stai davvero guardando un disegno o un modello al computer della struttura della proteina.

Hai mai visto un modellino del nostro sistema solare? Forse ne hai fatto uno per la tua lezione di scienze con palline di polistirolo, o forse hai visto un modello davvero grande in un museo. Questi modelli ci aiutano a immaginare dove sono il sole ei pianeti rispetto alla terra, anche se il modello è molto semplice. Modelli più dettagliati possono aiutarci a prevedere il movimento dei pianeti intorno al sole. Allo stesso modo, è possibile utilizzare diversi tipi di modelli proteici per visualizzare la struttura della proteina in modi diversi.

Bomba puzzolente? Ecco una molecola chiamata acido 2-ammino-2-sulfanilacetico. Non puoi comprarlo da nessuna parte che abbiamo trovato. Se lo facessimo avremmo un composto molto puzzolente che probabilmente è instabile. A nessuno piace una puzzola che esplode, ma questo è l'odore che potrebbe avere. La sua struttura è molto simile a due diversi amminoacidi reali - riesci a trovare i due più simili al nostro amico skunk? Clicca sull'immagine per vedere la tabella degli amminoacidi che puoi usare per trovare quali molecole sono solo uno o due atomi diversi da questo.


  1. Saggio sulla classificazione delle proteine
  2. Saggio sulle proprietà delle proteine ​​e degli amminoacidi
  3. Saggio sulla sintesi delle proteine
  4. Saggio sui test qualitativi per proteine ​​vegetali e aminoacidi

Le proteine ​​e altri composti azotati correlati sono i principali costituenti del protoplasma e quindi sono direttamente o indirettamente coinvolti in tutti i processi fisiologici che avvengono nelle cellule viventi. L'evoluzione della vita stessa dipendeva dalla preesistenza della molecola proteica.

Non appena la molecola proteica si è formata da materiali inorganici, l'evoluzione della vita è diventata possibile. Le proteine ​​si trovano spesso nelle piante sotto forma di alimenti conservati, in particolare nei semi di molte specie. Tali proteine ​​immagazzinate o di riserva differiscono marcatamente nelle loro proprietà fisiche e chimiche dalle protoplasmiche pro­teine ​​che sono altamente complesse e non rispondono ai normali test delle proteine ​​chimiche.

Recentemente è stato analizzato il possibile ruolo degli acidi nucleici nella sintesi proteica. Tutte le proteine ​​contengono carbonio (50-54%), idrogeno (circa 7%), ossigeno (20-25%) e azoto (16-18%). Tutte le proteine ​​vegetali contengono amminoacido solforoso solforoso, metionina, ha una formula empirica, C5h11oh2NS. Il fosforo è anche un composto di alcune proteine ​​vegetali fondamentali.

Le dimensioni delle molecole proteiche sono enormi, i pesi molecolari delle proteine ​​vegetali di solito vanno da appena 10.000 a 6.000.000. L'insulina, una proteina animale (ormone vertebrato, secreto dalle ghiandole pancreatiche) è, tuttavia, la più piccola molecola proteica conosciuta, con un peso molecolare di solo 5.733 di 2 subunità ciascuna, cioè = 11.466.

I pesi molecolari delle proteine ​​virali (nucleoproteine) del mosaico del tabacco sono stati trovati intorno a 40.000.000. Sebbene le composizioni amminoacidiche di alcune proteine ​​siano state elaborate, ci sono ancora pochissime proteine ​​(eccezioni l'insulina composta da 51 amminoacidi di 15 tipi diversi in due catene distinte e la mioglobina) la cui struttura effettiva - disposizione spaziale degli amminoacidi - è nota con certezza.

Le proteine ​​possono essere idrolizzate trattandole con acidi o con opportuni enzimi proteolitici. Il prodotto finale dell'idrolisi completa di qualsiasi proteina è sempre una miscela di amminoacidi.

Durante il corso dell'idrolisi si formano una serie di composti intermedi di complessità velante:

Proteine ​​→ proteosi → peptoni → polipeptidi → dipeptidi → amminoacidi.

È evidente, quindi, che gli amminoacidi sono unità strutturali da cui le pro­teine ​​vengono infine sintetizzate nelle cellule viventi.

Saggio sulla classificazione delle proteine:

Poiché la struttura molecolare della maggior parte delle proteine ​​è così imperfettamente compresa, è impossibile classificarle su basi strettamente chimiche. Le proprietà fisiche come la solubilità in acidi, alcali o soluzioni saline, la coagulazione, ecc., sono talvolta prese come base di classificazione.

Si possono riconoscere i seguenti tre gruppi principali:

I. Proteine ​​semplici:

Produce solo aminoacidi per idrolisi. Le proteine ​​semplici più importanti nelle cellule vegetali sono albumine, globuline, anamnesi, prolamine, gluteline, ecc. Le albumine sono caratterizzate dalla loro solubilità in acqua. Le globuline sono insolubili in acqua ma si dissolvono facilmente in una soluzione salina diluita. Le prolamine e le gluteline, che sono solubili in alcool al 70%, si trovano nei cereali.

II. Proteine ​​coniugate:

I membri di questo gruppo sono proteine ​​con le quali sono combinati alcuni gruppi non proteici. Esempi sono forniti da nucleoproteine ​​(geni e virus), fosfoproteine ​​(caseina del latte), cromoproteine ​​(emoglobina dei globuli rossi e ficobiline presenti in alcune alghe dei gruppi, Cyanophyta, Rhodophyta e Cryptomonad) e Lecithoproteins o lipoproteine ​​(combinazione di proteine con fosfolipide, lecitina) - importanti costituenti del protoplasma.

III. Proteine ​​Derivate:

Questo gruppo include prodotti che si formano dall'idrolisi parziale o dalla decomposizione di proteine ​​semplici. Proteosi, peptoni e peptidi sono rappresentativi e timidi delle proteine ​​derivate.

Saggio sulle proprietà delle proteine ​​e degli amminoacidi:

Le proteine ​​sono di natura colloidale e non si diffondono facilmente attraverso le membrane plasmatiche. Quasi tutte le proteine ​​vengono coagulate irreversibilmente dal calore. Le proteine ​​sono insolubili in sali neutri come NaCl, MgSO4, ecc., in cui precipitano senza variazione di composizione ma vanno in soluzione per ulteriore diluizione del sale. Alcuni sono solubili negli alcali mentre le proteine ​​basiche sono solubili negli acidi.

Gli amminoacidi sono composti anfoteri poiché il gruppo amminico è fondamentale nella re­action mentre il gruppo carbossilico è acido, quindi gli amminoacidi sono reattivi e si uniscono per formare molecole più grandi, il cosiddetto legame peptidico - CONH - che si verifica tra l'ammino e il carbossile gruppi con l'eliminazione dell'acqua. Le proteine ​​sono costituite da catene di amminoacidi che vanno da pochi di troppo, unite da tali legami peptidici.

Le molecole proteiche vegetali e animali sono generalmente costituite da circa 200-1000 unità di amminoacidi. Circa 20 amminoacidi costituiscono tutte le proteine ​​e tutte sono caratterizzate dal raggruppamento molecolare R—CHNH2COOH, con R che sta per nucleo benzenico o indolo, una catena alifatica o un gruppo contenente zolfo.

Tutti gli amminoacidi presenti nelle proteine ​​vegetali sono di tipo a-amino.

Il gruppo amminico, NH2 sostituisce l'idrogeno di uno dei radicali alchilici e il gruppo amminico è sempre attaccato al cosiddetto atomo di carbonio che è vicino al gruppo carbossilico.

A differenza degli animali, le piante devono sintetizzare tutti gli amminoacidi necessari per la formazione e la scissione delle proteine. Inoltre, però, le piante sintetizzano circa 60 amminoacidi che, per quanto noto, non sono incorporati nelle proteine.

Le ammidi sono sali di amminoacidi che corrispondono a sali inorganici. Le due ammidi più comuni nelle piante sono l'asparagina e la glutammina. Le ammidi sono formate da amminoacidi sostituendo la parte ossidrile dell'acido con un altro NH2 radicale, ad es. asparagina. L'aminoacido in questione è l'acido asparatico (derivato dall'acido succinico). L'ammide glutammina è un derivato dell'aminoacido acido glutammico che si ottiene dal capostipite acido α-ossoglutarico.

È evidente che le ammidi contengono più azoto rispetto agli amminoacidi. Nella foglia verde, la scomposizione delle proteine ​​provoca direttamente o indirettamente la produzione di una certa ammide, l'asparagina. Le proteine ​​vengono scomposte in amminoacidi e gli amminoacidi così formati vengono convertiti in ammidi a spese dell'energia respiratoria (mole di ATP e siculi).

Saggio sulla sintesi delle proteine:

Le foglie devono sintetizzare gli amminoacidi prima di poter produrre proteine. Se le piante assorbono azoto inorganico dal suolo sotto forma di NO – 3 ioni, il NO – 3 gli ioni devono essere convertiti in NH2 gruppi prima di essere elaborati in amminoacidi. Ciò sembrerebbe indicare che NH + 4 forma di azoto sarebbe una fonte più efficiente di azoto per la rapida formazione di amminoacidi, poiché l'energia respiratoria deve essere utilizzata per ridurre NO – 3 a NH + 4 modulo.

Il nitrato viene ridotto da una proteina molibdoflavo, la nitrato reduttasi, gli elettroni per la riduzione sono forniti da NAD (P)H. La riduzione di NO – 3 a NH + 4 la forma può essere ottenuta anche dal NADPH ottenuto dalla decomposizione fotolitica dell'acqua da parte della clorofilla. Tuttavia, in determinate condizioni NO – 3 può essere una fonte di azoto altrettanto soddisfacente di NO + 4 modulo.

Con la formazione di NO + 4 ione, le prove indicano che si combina rapidamente con vari chetoacidi, alcuni dei quali sono ottenuti dal ciclo di Krebs, per formare amminoacidi. La sintesi delle proteine ​​come anche dei grassi è intimamente legata al metabolismo dei carboidrati e degli idrati attraverso i cicli PSCR e Krebs.

Per queste sintesi sono necessari enzimi specifici. Gli amminoacidi sono sintetizzati sia alla luce che al buio. Nelle radici di alcune specie di piante, la sintesi degli amminoacidi avviene al buio e vengono traslocati nei germogli in crescita dove vengono accumulati in proteine. In altre piante, l'azoto inorganico, sia come NO – 3 o NH + 4 la forma viene traslocata direttamente alle foglie. Gli amminoacidi sono sintetizzati nelle foglie in presenza di luce e infine trasformati in proteine.

La sintesi di una particolare proteina richiede che i suoi amminoacidi costituenti siano disposti in un ordine specifico. Teorie recenti postulano che il sito di sintesi proteica nella cellula sia in grado di farlo perché riceve continuamente informazioni sulle corrette sequenze di amminoacidi dall'ultimo controllore, il gene, situato nei cromosomi. Il sito della sintesi proteica nei procarioti è il ribosoma 70S, nelle piante e in altri eucarioti è 80S. Ogni ribosoma ha due subunità, 30S e 50S nel caso delle particelle 70S e 40S e 60S nelle particelle 80S.

La formazione del legame peptidico comporta il dispendio di energia fornita da ATP e GTP (guanosina trifosfato). Nella prima fase della sintesi proteica gli amminoacidi vengono attivati ​​dall'ATP, per formare amminoacil adenilati, dai quali ogni amminoacido viene trasferito a un tipo specifico di molecole di RNA, di piccole dimensioni, lunghe circa 78 nucleotidi e solubili in acqua, ciascuna specifico per un determinato amminoacido.

Queste molecole di RNA sono trasferimento o RNA solubile (tRNA o sRNA). A differenza del DNA, queste molecole di RNA sono a singolo filamento, ma sono piegate come una foglia di trifoglio. Gli amminoacidi sono agganciati a un'estremità e il rigonfiamento all'estremità opposta viene utilizzato per la corretta associazione con l'RNA messaggero in una particolare regione.

L'informazione biologica come è ora nota è codificata nell'alfabeto di quattro lettere delle basi degli acidi nucleici: adenina, guanina, citosina e timina. La struttura chimica tridimensionale dell'adenina è tale che si adatta perfettamente solo alla timina del DNA (o all'uracile dell'RNA) e la guanina si adatta solo alla citosina. L'adenina è collegata alla timina da una coppia di legami idrogeno. Si formano tre legami H tra guanina e citosina.

Quando l'RNA è sintetizzato dall'RNA poli&simerasi, la sequenza dei nucleotidi nell'RNA diventa esattamente complementare a quella del DNA, quindi è una replica negativa della sequenza nucleotidica nel DNA. Si ritiene che questo RNA porti il ​​messaggio del DNA. Questo messaggio deve ora essere tradotto in un'altra lingua che è un alfabeto di 20 lettere, sotto forma di 20 amminoacidi, le cui permutazioni costituiscono diverse molecole proteiche.

Questo RNA ora si associa a un gran numero di ribosomi 70S o 80S, i poliribosomi o polisomi. Per l'inizio, l'allungamento e la terminazione della catena polipeptidica sono necessari diversi fattori (che sono essi stessi proteine). I diversi fattori nei procarioti e negli eucarioti sono molto simili. Sono indicati come 1F1, 1F2, 1FS per quanto riguarda l'inizio della catena proteica. L'mRNA si associa prima alla subunità 30S o 40S, con l'aiuto di 1F-2.

Il primo amminoacido trasportato da un tRNA che avvia la formazione della catena polipeptidica è la metionina, solitamente formilata (formilata nei procarioti e nei cloro-plasti, non nelle piante) il suo tRNA ha una sequenza di UAC nella regione dell'anticodone e quindi si associa alla regione AUG dell'mRNA . Su ciascun ribosoma il tRNA si attacca ai siti: uno è chiamato sito P (peptidile o donatore) e l'altro sito A (o accettore).

L'amminoacido trasportato dal tRNA sul sito P viene trasferito all'amminoacido successivo sul tRNA attaccato al sito A formando un legame peptidico tra il libero —NH2 e -gruppi COOH dei due amminoacidi. Il tRNA sul sito donatore che scarica il suo amminoacido diventa libero. L'mRNA quindi si muove come un nastro trasportatore portando un nuovo amminoacil tRNA al sito accettore, poiché il precedente occupa la posizione P. La catena peptidica viene quindi trasferita all'amminoacido appena arrivato e il processo continua.

Per l'allungamento sono richiesti i fattori di allungamento Ts e Tu nei procarioti, un EF-1 e EF-2 per i sistemi vegetali. EF-1 stimola il legame dell'aminoacil tRNA ai ribosomi. L'enzima che forma il legame peptidico è noto come peptidil transferasi e la traslocazione è ottenuta da EF-2, presumibilmente una traslocasi. Per la traslocazione del peptidil tRNA dal sito A al sito P, viene utilizzato un altro fattore G.

La sequenza nucleotidica nell'mRNA è specifica per la sequenza nucleotidica nella regione dell'anticodone del tRNA che trasporta un particolare amminoacido. È ormai noto che una sequenza di tre nucleotidi, una tripletta, codifica per un particolare amminoacido. Così UUU codifica per l'aminoacido fenilalanina, UGC per la cisteina, AUG per methio­nine e così via. Il codice è tuttavia degenerato, sebbene universale. Quindi, la leucina ha 6 codoni. cioè, ci sono 6 diverse molecole di tRNA che possono riconoscere la leucina e portarla al sito di sintesi proteica.

Esistono tuttavia tre sequenze nucleotidiche e shyces UGA, UAA e UAG, che non sono i codoni per nessun amminoacido, cioè nessun tRNA può riconoscerlo (a meno che non sia mutato). Di conseguenza, quando la catena polipeptidica in allungamento arriva a un punto in cui uno di questi codoni è presente, la catena non può allungarsi ulteriormente. Tuttavia, il ribosoma con l'mRNA continua a muoversi con conseguente distacco della catena polipeptidica dal complesso ribosoma-aminoacil-tRNA e viene liberato. Alcuni fattori di rilascio R1, R2 e R3 si ritiene necessario per questo. Quindi si piega in un modo particolare per contribuire alla struttura tridimensionale della molecola proteica.

Il codice genetico è stato elaborato in gran parte attraverso lo sforzo di Nirenberg, Mathaei e Khorana.La sequenza nucleotidica di un tRNA è stata ottenuta per la prima volta dal gruppo di Holley. Marcus e soci hanno contribuito notevolmente alla nostra conoscenza della sintesi di pro&titeina nelle piante. Il sistema del germe di grano è stato ampiamente studiato.

In alcuni batteri come in Bacillus, alcuni tipi di polipeptidi sono sintetizzati con la partecipazione di ribosomi, mRNA e tRNA. Qui la sequenza è principale e contenuta dall'associazione di amminoacidi a un complesso di enzimi in un modo specifico seguito dalla formazione di un legame peptidico. I peptidi possono essere ciclici e alcuni amminoacidi sono D-amminoacidi a differenza degli L-amminoacidi utilizzati nella sintesi proteica ribosomiale. Gli antibiotici batterici polipeptidici ciclici come bacitracina, gramiciden, poli&mixina, ecc. vengono sintetizzati in questo modo.

Fase VII Propagazione della catena:

Ripetizione dei passaggi V e VI per l'aggiunta continua di amminoacidi all'estremità carbossilica della catena polipeptidica in crescita.

La rappresentazione schematica delle fasi coinvolte nella sintesi dei polipeptidi ribosomiali (IF, fattori di inizio, (Peptidyl) n, catena peptidica contenente n aminoacidi è data sopra.

Una caratteristica importante del metabolismo proteico della pianta nel suo complesso è il fatto che le proteine ​​vegetali sembrano essere in uno stato di fluttuazione continua in cui la rottura e il rallentamento delle proteine ​​sono bilanciati dalla risintetizza. Anche se il contenuto proteico totale di una foglia può rimanere costante, ciò non significa certo che nella foglia rimangano le stesse singole molecole proteiche.

Al contrario, la decomposizione delle proteine ​​che avviene in modo continuo è più o meno equilibrata dalla sintesi proteica. Se forniamo una pianta matura, in cui la quantità totale di proteine ​​nelle foglie è relativamente costante, con azoto sotto forma di NH+ 4 ioni, si potrebbe dimostrare con l'aiuto della tecnica del tracciante, utilizzando 15 N, che sono state sintetizzate proteine ​​completamente nuove. Poiché, tuttavia, il contenuto proteico totale rimane costante, la nuova sintesi deve essere stata bilanciata da un'uguale quantità di scomposizione proteica.

Una rappresentazione schematica a grandi linee della sintesi proteica e della scomposizione proteica è fornita qui:

Saggio sui test qualitativi per proteine ​​vegetali e aminoacidi:

A. Proteine:

Fai estratti da semi frantumati, farina di frumento, semi germinanti, ecc. Prendi 10 g. di materiale, aggiungere 100 ml di acqua o tampone fosfato e lasciar riposare per mezz'ora.

Filtrare ed eseguire le seguenti prove con il filtrato:

Ad una porzione dell'estratto acquoso aggiungere circa 1 ml di NaOH soln al 4%. e un calo dell'1% CuS04 sole. Viene prodotto un colore viola o rosa. Questo è un test generale per tutte le proteine ​​contenenti il ​​gruppo —GONH—.

II. Test xantoproteico:

Ad una parte dell'estratto acquoso aggiungere conc. HNOS (circa 1/3 del vol.). Un bianco pp. si forma che all'ebollizione può ingiallire e può anche dissolversi parzialmente per dare un sole giallo. Raffreddare sotto il rubinetto e aggiungere NH . forte4OH finché la reazione è alcalina. Il colore giallo diventa arancione. Questo test è dato solo da quelle proteine ​​che contengono gli amminoacidi come tirosina e triptofano.

A circa 5 ml dell'estratto proteico aggiungere circa 1/2 del suo vol. di reagente Millon’s (5 grammi di Hg in 95 ml conc. HNO3. Mescolare di tanto in tanto fino a quando i fumi marroni non si sono più sviluppati. Aggiungere 200 ml di acqua). Un bianco pp. è formato. Al riscaldamento, il ppt. diventa rosso mattone, o può dissolversi, dando un sole rosso. Data solo dalle proteine ​​che hanno un raggruppamento fenolico nella molecola, ad esempio tirosina.

Far bollire circa 5 ml dell'estratto vegetale con uguale vol. di NaOH al 40% e una o due gocce di acetato di piombo al 10%. Il sole. diventa nera o brunastra a causa della formazione di PbS per azione di alcali forti sullo zolfo della proteina [Na2S + (CH3Direttore operativo)2 Pb = PbS + 2CH3COONA]. Questo è un test positivo per gli amminoacidi contenenti zolfo, ad esempio cistina, metionina, ecc.

La reazione di V. Adamkiewicz:

Se conc. h2COSÌ4 viene aggiunto a un soln. di proteina a cui è stato precedentemente aggiunto dell'acido acetico, o meglio, gliossilico, si produce un colore viola. Il colore apparirà come un anello alla giunzione dei due liquidi se H2COSÌ4 viene versato con cautela lungo il lato del tubo o in tutta la miscela se scosso. Dipende dall'interazione dell'acido gliossilico, che è generalmente presente come impurezza nell'acido acetico, con l'aminoacido triptofano e quindi questo test è dato da tutte le proteine ​​contenenti triptofano.

VI. Precipitazione delle proteine:

Ad alcuni ml di estratto purificato aggiungere un eccesso di alcool assoluto. Le proteine ​​sono precipitate. Prelevare aliquote di circa 5 ml dell'estratto in 3 provette e aggiungere rispettivamente il 5% di CuSO4, 5% Pb-acetato e 5% HgCl2 sole. la proteina è pptd. in ogni caso. Le proteine ​​sono anche precipitate da (NH4)2 COSÌ4, acido fosfotungstico, solfato di protamina, acetone ecc.

Le proteine ​​vengono separate al meglio mediante filtrazione su gel utilizzando setacci molecolari come colonne Sephadex o cromatografia su DEAE-cellulosa, CM-cellulosa o mediante elettro-siforesi su gel.

B. Identificazione degli aminoacidi:

Per cromatografia su carta:

I semi di senape o leguminose, macinati e ricoperti d'acqua, vengono incubati per circa tre giorni sotto toluene (per prevenire infezioni batteriche) o estratti direttamente con etanolo al 70%. 25 ml di questa soluzione vengono pipettati e filtrati. Acidificare il filtrato con acido acetico. Far bollire e filtrare eventuali ulteriori ppt. al raffreddamento. Aliquote di prova di estratto chiarificato per aminoacidi, tirosina, triptofano, arginina e cistina.

Far evaporare una parte dell'estratto chiarificato quasi a secco e applicare la soluzione all'angolo di una carta da filtro. Sviluppare il cromatogramma con fenolo/acqua e, dopo l'essiccazione, spruzzare con una soluzione di ninidrina allo 0,1% (il cambiamento di colore dovuto alla reazione della ninidrina con gli amminoacidi viene utilizzato per la rilevazione degli amminoacidi). Stimare il valore Rf (il rapporto tra la distanza percorsa dal soluto e quella del fronte del solvente) delle macchie e confrontare con macchie contenenti amminoacidi noti.

Test specifici per aminoacidi vegetali:

Aggiungere alcune gocce del reagente di Millon all'estratto in una provetta. Fare attenzione per evitare l'eccesso. Scaldare e osservare il graduale sviluppo di un colore rosso scuro.

(B) Test per il triptofano:

(i) Aggiungere alcune gocce di acido gliossilico e H2S04 all'estratto in provetta. Si osserva lo sviluppo di un anello rosso-violetto alla giunzione dei due liquidi (vedi test per le proteine),

(ii) Aggiungere acqua di bromo a un'altra parte dell'estratto. C'è colorazione rosa.

(C) Test per l'arginina:

A 5 ml dell'estratto aggiungere alcuni ml di una soluzione satura di acido flavianico in acqua. Un ppt giallo spesso. è osservato.

(i) Ad una parte dell'estratto, aggiungere nitroprussiato di sodio soln. e poi qualche goccia di NaOH al 40%. Si sviluppa un cospicuo colore violaceo,

(ii) Far bollire circa 5 ml dell'estratto con un po' di NaOH al 40% e qualche goccia di soluzione di acetato di piombo al 10%. C'è un ppt nero. di solfuro di piombo (vedi test per le proteine).


Problema irrisolto del neodarwinismo sull'origine della novità morfologica

Il recente articolo di Stephen C. Meyer, Senior Fellow del Discovery Institute, "L'origine delle informazioni biologiche e le categorie tassonomiche superiori", è pubblicato su Atti della Biological Society of Washington (PBSW) 1 , ha provocato una tempesta di critiche da parte dei darwinisti perché sviluppa un caso per la teoria del design intelligente (ID) in una rivista scientifica peer-reviewed. Finora, tuttavia, l'unica critica al contenuto dell'articolo è stata una risposta su Internet intitolata "Il mostro senza speranza di Meyer", scritta da tre membri dello staff del militante pro-Darwin National Center for Science Education — Alan Gishlick, Nicholas Matzke e Wesley R. Elsberry (di seguito GME). 2

Da quando Natura dato un insolito risalto alla critica Internet del GME in un articolo sulla pubblicazione dell'articolo 3 del Meyer, abbiamo deciso di fornire una risposta dettagliata alla loro critica in una serie di puntate che saranno pubblicate qui nelle prossime settimane.

La nostra prima puntata, "Un lungo bluff", è stata pubblicata il 5 ottobre 2004. Riassumeva gli argomenti dell'articolo di Meyer in un elenco di otto proposte e riassumeva la critica del GME in un elenco di sei punti.

Meyer sostiene che l'origine dei piani corporei (e di altre novità morfologiche) durante la storia della vita è sempre più riconosciuta come un problema fondamentale e irrisolto nella biologia teorica ed evolutiva. Sostiene anche che c'è una buona ragione per questo. In particolare, osserva che il neodarwinismo tenta di spiegare l'origine della forma nuova come il risultato della selezione naturale che agisce esclusivamente su genetico varianti di vario genere. Eppure la costruzione di nuovi piani corporei dipende da nuove fonti di epigenetico (al contrario delle informazioni genetiche) e i geni da soli non generano queste informazioni e questa struttura di livello superiore.

Queste due affermazioni - vale a dire che i biologi ora riconoscono il problema della forma nuova e che il neodarwinismo non lo risolve - costituiscono due parti dell'argomento che Meyer ha sviluppato nel suo PBSW pezzo. Per coloro che tengono traccia, queste due affermazioni costituiscono la prima e la sesta (di otto) proposizioni nell'argomentazione di Meyer, come riassunto nella nostra prima risposta al GME. Poiché queste due proposizioni sono ovviamente strettamente correlate, le affronteremo insieme qui.

Il GME confuta queste due parti dell'argomentazione di Meyer?

Il GME sostiene che l'attuale teoria evolutiva fa spiegare l'origine della novità morfologica. Incolpano anche Meyer di non aver citato articoli scientifici che presumibilmente stabiliscono questa affermazione.

Come mostriamo qui, tuttavia, è in realtà il GME che non riesce a citare numerosi articoli scientifici che supportano l'argomento di Meyer, e gli articoli che citano non riescono a risolvere il problema affrontato da Meyer. Nello specifico, mostreremo tre cose:

(I) Il GME ignora l'ampio corpo di letteratura biologica sottoposta a revisione paritaria a sostegno della tesi di Meyer secondo cui l'origine della novità morfologica è un problema fondamentale e irrisolto per la teoria evoluzionistica.

(II) La letteratura che GME fare citare per dimostrare che questo problema è stato risolto è obsoleto o irrilevante, o supporta effettivamente il caso di Meyer.

(III) Il GME non affronta, per non parlare di confutare, l'analisi dettagliata di Meyer sul perché il neodarwinismo, la teoria dell'auto-organizzazione e lo strutturalismo non tengono conto dell'origine di nuove forme e piani corporei.

Diamo un'occhiata a questi tre punti in dettaglio.

(I) Il problema irrisolto.

Il GME inizia il suo riassunto dell'articolo di Meyer affermando che "segue prevedibilmente lo stesso schema che ha caratterizzato il "design intelligente" fin dal suo inizio: negare la sufficienza dei processi evolutivi per spiegare la storia e la diversità della vita, quindi affermare che un ‘progettista intelligente’ fornisce una spiegazione migliore.” Il GME quindi difende la sufficienza della teoria evoluzionistica citando articoli scientifici che presumibilmente risolvono i problemi con il neodarwinismo discussi da Meyer e ignorando un vasto corpus di letteratura biologica che supportano la critica di Meyer allo stesso. Un lettore casuale potrebbe, quindi, pensare che Meyer abbia semplicemente inventato questi problemi.

Infatti, quando si rivolgono al grande pubblico, i biologi evoluzionisti spesso scrivono come se la teoria della selezione naturale di Charles Darwin risolvesse molto tempo fa i problemi gemelli dell'origine dei piani corporei (le disparate architetture anatomiche degli animali) e dell'origine delle novità morfologiche (complesse strutture come arti, occhi o piume). “La teoria dell'evoluzione per selezione naturale,”, ha scritto Ernst Mayr nel 2000, “spiega l'adattamento e la diversità del mondo esclusivamente materialisticamente…. Ogni aspetto del ‘meraviglioso disegno’ tanto ammirato dai teologi naturali potrebbe essere spiegato dalla selezione naturale.” 4

Più di recente, Francisco Ayala ha scritto: "È stata la più grande conquista di Darwin dimostrare che l'organizzazione direttiva degli esseri viventi può essere spiegata come il risultato di un processo naturale "selezione naturale".

A giudicare unicamente da affermazioni come queste, si potrebbe concludere che i biologi evoluzionisti hanno già risolto, almeno in linea di principio, il problema dell'origine di nuove morfologie e piani corporei. Sembrerebbe che tutto ciò che resta da fare è compilare i dettagli.

Dietro il sipario di dichiarazioni pubbliche, tuttavia, i biologi sanno che non è così. Gli scienziati della vita hanno a lungo messo in dubbio la sufficienza dei processi evolutivi conosciuti per risolvere il problema e tale scetticismo continua senza sosta. Nell'introduzione al suo articolo, Meyer documenta questa controversia con ampie citazioni alla letteratura scientifica attuale.

Ad esempio, Meyer cita un volume recente di The Vienna Series in Theoretical Biology in cui Gerd B. Muller e Stuart Newman sostengono che ciò che chiamano "l'origine della forma dell'organismo" rimane un problema irrisolto. 6

Meyer cita più di una dozzina di altre pubblicazioni scientifiche negli ultimi dieci anni in cui altri biologi hanno scritto essenzialmente la stessa cosa.

Queste citazioni sono semplicemente un riflesso di un dibattito decennale all'interno della comunità delle scienze biologiche. Ad esempio, il genetista evoluzionista Wallace Arthur ha scritto nel 1997 che "l'attuale teoria dell'evoluzione, basata sulla selezione naturale e l'adattamento nelle linee odierne è, come minimo, incompleta", quindi "i sentimenti di insoddisfazione che molti evoluzionisti i biologi dello sviluppo hanno con il neodarwinismo.” 7

Riferendosi specificamente al problema posto dalla comparsa improvvisa di molti diversi piani corporei animali nell'esplosione del Cambriano, il paleontologo Robert Carroll scrisse nel 2000: “Questa evoluzione esplosiva di phyla con diversi piani corporei non è certamente spiegabile dall'estrapolazione dai processi e dai tassi dell'evoluzione osservata nelle specie moderne.” 8

Più recentemente, nel suo libro del 2004 Sull'origine di Phyla, il paleontologo James Valentine valuta vari tentativi di spiegare (o spiegare) l'origine dei piani corporei che sorgono nel Cambriano. Conclude che nessuna ipotesi attuale fornisce un resoconto soddisfacente dell'origine dei phyla cambriani e che il problema dei nuovi piani corporei rimane irrisolto e, come dice lui, "le cause sottostanti rimangono incerte".

Anche Kevin Padian, prima di diventare presidente dell'organizzazione militante darwinista in cui tutti GME lavorano come membri dello staff, ha riconosciuto che qui c'è un problema irrisolto. “Come iniziano i principali cambiamenti evolutivi?”, scrisse nel 1989. “Vorrei vedere una nuova sintesi evolutiva che affronti le domande su come la morfogenesi [lo sviluppo della forma] costruisce nuove caratteristiche, e come lo fa bene, così spesso e così in fretta.” 10

Il GME ignora totalmente questo corpo di letteratura, mentre critica sfacciatamente Meyer per aver omesso "la discussione o addirittura la citazione di grandi quantità di lavori direttamente rilevanti disponibili nella letteratura scientifica". #8212 nessuno degli scienziati citati sopra è sostenitore dell'ID. Invece, tutti sono ottimisti sul fatto che i processi evolutivi materialistici alla fine risolveranno il problema dell'origine di nuove morfologie e piani corporei, e propongono varie ipotesi che sperano possano contribuire alla soluzione. Ma riconoscono all'unanimità il problema. Meyer non l'ha inventato, ha semplicemente proposto una soluzione diversa.

(II) Citazioni obsolete o irrilevanti del GME.

Il GME sostiene inoltre, contrariamente a Meyer, che il neodarwinismo (o qualche sua variante) può spiegare l'origine di nuove forme e strutture. Scrivono: "Meyer non riesce a incorporare alcuno dei lavori sull'origine delle novità morfologiche in casi geologicamente recenti in cui le prove sono abbastanza abbondanti, e Meyer non riesce nemmeno a discutere il ruolo cruciale che la cooptazione gioca nell'origine della novità. Di seguito è riportato un piccolo campione dei tipi di articoli che Meyer avrebbe dovuto affrontare in questo campo per iniziare anche solo a sostenere che l'evoluzione non può produrre nuove morfologie.” Il piccolo campione include quattro articoli di riviste e un capitolo di libro . [11-15] Poiché il GME sembra considerare queste citazioni per fornire una confutazione definitiva dell'affermazione di Meyer secondo cui la teoria neodarwiniana non riesce a spiegare l'origine delle novità morfologiche, vale la pena esaminarle in dettaglio. Cominciamo con il capitolo del libro, che il GME suggerisce ha risolto il problema oltre quarant'anni fa.

(a) Ernst Mayr, “L'emergere di novità evolutive.” (1960). 11

Secondo GME, “Mayr ha scritto questo nel 1960, alla vivace età di 56 anni, ma si applica piuttosto bene alle scoperte sull'origine di nuovi geni e nuove strutture morfologiche fatte negli ultimi decenni. La maggior parte dei nuovi geni e delle nuove strutture derivano dal cambiamento di funzione di vecchi geni e vecchie strutture, spesso dopo la duplicazione.”

Il capitolo di Mayr pone la domanda: “Cosa controlla l'emergere di novità evolutive?” E la risposta di Mayr è: “L'emergere di nuove strutture è normalmente dovuto all'acquisizione di una nuova funzione da parte di una struttura esistente. In entrambi i casi la struttura ‘new’ risultante è semplicemente una modifica di una struttura precedente. La pressione selettiva a favore della modificazione strutturale è notevolmente accresciuta dallo spostamento in una nuova nicchia ecologica, dall'acquisizione di una nuova abitudine, o da entrambi. Un cambiamento di funzione espone la struttura ‘preadattata’ completamente formata alla nuova pressione selettiva. Questo, nella maggior parte dei casi, spiega come una struttura incipiente possa essere favorita dalla selezione naturale prima di raggiungere dimensioni ed elaborazione tali da risultare vantaggiosa in un nuovo ruolo.” (pp. 377-378)

Quindi Mayr sostiene che nuove strutture emergono quando la selezione naturale modifica una struttura esistente per una nuova funzione. Ma la selezione naturale opera solo quando sono soddisfatte tre condizioni: primo, devono esserci variazioni in qualche tratto, secondo, quelle variazioni devono influenzare quanti figli l'organismo produce (cioè, la sua idoneità) e terzo, quelle variazioni devono essere trasmesse alla prole (cioè, devono essere ereditabili). 16

Mayr non fornisce alcuna prova che queste tre condizioni siano soddisfatte in nessuno dei casi che descrive.Ad esempio, invoca il cambiamento di funzione e la selezione naturale per spiegare in dettaglio come si sono evoluti i polmoni nei pesci: “Poiché la pelle esterna è diventata sempre più inadatta allo scambio di gas (in parte a causa dello sviluppo dell'armatura dermica) e, cosa ancora più importante , poiché le branchie sono diventate temporaneamente piuttosto inutili nelle paludi stagnanti povere di ossigeno durante i periodi di siccità del Devoniano, l'assorbimento attivo di aria per "deglutizione dell'aria" è diventato a volte la più importante fonte di ossigeno. In questa fase, qualsiasi allargamento della superficie della gola interna o dell'esofago, qualsiasi formazione di diverticoli, ecc., era favorita dalla selezione naturale.” (p. 366)

Come Mayr sappia cosa è successo nelle paludi del Devoniano è una domanda che solo lui può rispondere. In ogni caso, non fornisce alcuna prova di variazioni ereditarie in grado di produrre i tratti che descrive. Come osserva Meyer nel suo saggio, costruire un nuovo piano corporeo o una nuova struttura morfologica importante (come un polmone) richiederebbe più di piccole variazioni genetiche che si verificano in ritardo nello sviluppo. Per lo meno tali innovazioni morfologiche richiederebbero mutazioni benefiche che si verificano durante lo sviluppo iniziale. Eppure non sono mai state osservate mutazioni benefiche che influenzano lo sviluppo iniziale. Il documento di Mayr di 44 anni non affronta, e (in tutta onestà) non avrebbe nemmeno potuto apprezzare, questo problema.

Invece, quello che Mayr ha proposto era un “meccanismo” evolutivo di una generalità così incontrollabile da ricordare la scenetta dei Monty Python, “How to Do It.” (Vuoi sapere come si suona il flauto? È& #8217 è semplice. Basta soffiare nel bocchino e muovere le dita su e giù sui fori. Ecco come si fa (ora stai suonando il flauto!) Ti piacerebbe sapere come nascono nuove strutture durante l'evoluzione ? Dalle strutture esistenti, ovviamente, attraverso nuove pressioni selettive.

Questa non è scienza empirica. Questo è raccontare storie.

Il GME sembra pensare che la narrazione di Mayr abbia risolto quello che è probabilmente il problema centrale dell'evoluzione. I principali biologi evoluzionisti, tuttavia, sembrano non aver sentito la notizia. Gli scienziati non lavorano su problemi che altri hanno già risolto. Tuttavia, come attestano la letteratura scientifica attuale e gli incontri professionali, i biologi evoluzionisti continuano oggi a cercare di risolvere il problema dell'origine della novità morfologica. Il capitolo del libro di Mayr del 1960, che non fornisce nient'altro che generalità neo-darwiniane e storie non verificabili, è obsoleto.

Passiamo alle altre quattro citazioni fornite dal GME, iniziando dalla più lunga.

(b) Richard O. Prum e Alan H. Brush, “L'origine evolutiva e la diversificazione delle piume.” (2002). 12

Le piume sono strutture notevoli e complesse, la cui origine e diversificazione, sostengono Prum e Brush, sono state "questioni intrattabili nella biologia evolutiva per più di un secolo". a causa di “problemi concettuali affrontati dalla biologia macroevolutiva.” (p. 262) Questi problemi includono quanto segue:

* Il neodarwinismo (il loro termine) cerca di dissolvere tutte le novità morfologiche in un continuum microevolutivo da una struttura precedente. Ma "le novità evolutive autentiche sono distinte dai semplici cambiamenti microevolutivi in ​​quanto sono qualitativamente o categoricamente differenti da qualsiasi struttura antecedente". teorie hanno adeguatamente apprezzato i molti nuovi aspetti della morfologia e dello sviluppo delle piume, e nessuna ha formulato ipotesi adeguatamente dettagliate sull'origine e l'evoluzione di queste novità morfologiche e di sviluppo.” (p. 265) In altre parole, secondo Prum e Brush, il neodarwinismo ha non ha spiegato l'origine delle piume, una novità morfologica significativa.

* “I tentativi espliciti di ricostruire la storia evolutiva delle piume basati sulla selezione naturale per funzioni specifiche non sono riusciti a identificare una funzione [ancestrale] inequivocabile e plesiomorfa delle piume o a prevedere con precisione una serie di transizione di morfologie ancestrali delle piume.” (p. 285) Questa mancanza ha le sue radici nello stesso neodarwinismo: "Questo fallimento rivela una debolezza intrinseca dei tentativi neodarwiniani di sintetizzare micro e macroevoluzione." 8221 (p. 289) L'origine delle piume non può essere compresa invocando “cambio-di-funzione” — il percorso principale proposto dal GME per l'origine della novità. Per Prum e Brush, il cambio di funzione è un approccio intrinsecamente debole: “La base concettuale delle teorie funzionali dell'origine è debole perché queste teorie si basano su ipotesi sulla funzione di una struttura ancestrale la cui morfologia è sconosciuta.” (p. 267) Chiaramente, Prum e Brush non pensano che l'origine delle piume possa essere spiegata dal cambiamento di funzione. Tuttavia, il GME sostiene che il cambio di funzione per cooptazione risolva i problemi con il neodarwinismo che Meyer ha descritto nel suo saggio.

C'è da chiedersi, quindi, perché il GME abbia citato l'articolo contro Meyer. L'hanno anche letto?

Naturalmente, Prum e Brush continuano affermando che la selezione naturale era responsabile dell'origine delle piume. Ma non offrono alcuna prova a sostegno di questa affermazione, solo un abbozzo del tipo di eventi che "devono essere accaduti" affinché le piume siano sorte.

Per costruire piume dove prima non esisteva, Prum e Brush sostengono i processi di sviluppo epidermico dovere [grassetto aggiunto] essere prima ampiamente modificato. Dal punto di vista dello sviluppo, le penne sono caratterizzate da una serie di caratteristiche nuove (ad es., formazione di un follicolo tubolare, modelli di crescita elicoidali, barbe e barbule), dove le caratteristiche "derivate”" o “avanzate” sorgono in realtà prima nello sviluppo aviario di quanto presumibilmente caratteristiche più primitive. Gli autori sostengono che solo dopo una considerevole modifica dei processi di sviluppo si sarebbe potuta evolvere una struttura che avrebbe potuto essere utilizzata per il volo: “Solo la morfologia della piuma più derivata e complessa potrebbe produrre una piuma con una funzione aerodinamica avanzata.” (p. 286). ). In altre parole, le penne primitive non avrebbero potuto essere selezionate naturalmente per il volo.

Come abbiamo visto sopra, la selezione naturale opera solo quando ci sono differenze di fitness. Se le morfologie primitive delle piume non sono state selezionate per il volo, quali differenze di fitness hanno fornito? Prum e Brush rifiutano di speculare, perché esiste un numero qualsiasi di possibilità e potremmo non saperlo mai. "Infatti," scrivono, "la possibilità di raccogliere informazioni morfologiche o comportamentali dai rappresentanti fossili dei reali lignaggi in cui si è verificato questo evento è essenzialmente impossibile, e possiamo razionalmente abbandonare la speranza di identificare una singola spiegazione funzionale. ” (pagg. 286-7)

Tuttavia, Prum e Brush sono convinti che la selezione naturale sia stata coinvolta nell'origine delle piume: “Qualunque cosa fosse, il vantaggio funzionale iniziale delle prime piume costituiva la selezione naturale per un'appendice emergente che poi ha favorito l'evoluzione del follicolo della piuma (Fase IO). Sebbene il vantaggio funzionale originale delle prime piume rimanga un mistero, la spiegazione definitiva per l'origine della piuma deve avere [grassetto aggiunto] implicava la selezione delle appendici epidermiche emerse dalla pelle.” (p. 287)

Prum e Brush concludono: "L'ipotesi che le piume si siano evolute per selezione naturale per il volo è falsificata, ma numerose altre funzioni iniziali proposte delle piume rimangono plausibili. Più specificamente, le penne probabilmente hanno avuto origine dalla selezione per la crescita di un'appendice tegumentaria emersa dalla pelle.” (p. 291)

In altre parole, Prum e Brush propongono un'altra ipotesi su come la selezione naturale possa aver prodotto una novità morfologica, ma non spiegano come siano state costruite le necessarie appendici o strutture alla luce dei problemi specifici con il meccanismo neodarwiniano che Meyer affronta in il suo saggio (vedi sotto “(III) GME’s fallimento per affrontare l’s analisi di Meyer”). Infatti, considerando che gli stessi Prum e Brush ammettono che "il vantaggio funzionale originale delle prime penne rimane un mistero", la loro ipotesi difficilmente supera il livello delle storie di Mayr.

Quindi, ancora una volta, abbiamo GME che presenta un'ipotesi non verificata e probabilmente non verificabile — una speculazione, in realtà — come se fosse una prova. Naturalmente, Prum e Brush sono certamente i benvenuti per offrire ipotesi speculative. Il fatto che lo abbiano fatto, tuttavia, non confuta (contro GME) l'affermazione di Meyer che l'origine della nuova forma rimane un problema irrisolto all'interno della teoria evoluzionista.

(c) John R. True e Sean B. Carroll, “Gene Co-option in Physiological and Morphological Evolution.” (2002). 13

I primi due terzi di questo articolo di revisione presentano dati comparativi sulla multifunzionalità delle proteine, insieme a vari scenari post-hoc su come tale multifunzionalità potrebbe essersi evoluta. Secondo gli autori, si è evoluto attraverso la “co-opzione,” che “si verifica quando la selezione naturale trova nuovi usi per i tratti esistenti.” (p. 53)

La multifunzionalità delle proteine ​​è un fenomeno affascinante. Le proteine ​​note come cristalline, ad esempio, funzionano come elementi strutturali nelle lenti degli occhi degli animali, nel proteggere le cellule dallo shock termico e come enzimi metabolici. La proteina Distal-less funziona nello sviluppo degli arti in animali diversi come mammiferi e insetti, ma anche nello sviluppo di macchie oculari sulle ali delle farfalle. Le scoperte della biologia cellulare e dello sviluppo negli ultimi due decenni hanno rivelato molti di questi casi di multifunzionalità proteica, in un'ampia gamma di specie.

True e Carroll sostengono che questi casi indicano che l'attuale diversità tra i phyla degli organismi moderni ha ampiamente coinvolto nuove combinazioni e modificazioni di caratteri molecolari preesistenti. L'acquisizione di nuovi ruoli da parte di personaggi ancestrali o di nuovi personaggi da quelli vecchi è nota come cooptazione. I cambiamenti a livello dei geni, sia nella regolazione che nella funzione, sono alla base della cooptazione.” (p. 54)

Quindi True e Carroll propongono di spiegare l'origine della multifunzionalità invocando cambiamenti nella regolazione o funzione dei geni. Nell'ultimo terzo del loro articolo cercano prove che questo meccanismo funzioni davvero. Quando si tratta di novità morfologiche, tuttavia, le prove non ci sono. Supponendo la trasposizione e la duplicazione genica, True e Carroll concludono: “I meccanismi mediante i quali duplicazione e trasposizione determinano la cooptazione di nuove funzioni geniche sono stati finora nascosti alla vista perché i polimorfismi funzionalmente importanti [cioè le variazioni] che coinvolgono questi eventi sono difficili per identificare. La prossima fase della ricerca sulla biologia evolutiva deve affrontare questo paradosso indagando i livelli, le cause e le conseguenze della variazione microevolutiva nei sistemi di sviluppo.” (p. 74)

In altre parole, le variazioni su cui dovrebbe operare la selezione naturale restano elusive, così come lo furono per Mayr e per Prum e Brush, e il meccanismo della cooptazione resta ipotetico.

Questo non impedisce a True e Carroll di trattarlo come una realtà. Dopo 19 pagine di “somiglianza implica speculazioni sulla cooptazione”, True e Carroll concludono che "abbiamo visto che la cooptazione genetica è stata un processo diffuso e importante sia per l'evoluzione antica che per quella recente”.” (p. 69)

Tieni il telefono. “Abbiamo visto?” Non abbiamo visto niente del genere. Quello che abbiamo qui è come qualcosa fuori Alice nel paese delle meraviglie: Prima il verdetto, poi le prove.

Immaginate un pubblico ministero che inizia le sue osservazioni in aula con la dichiarazione, “Dato che sappiamo che l'imputato ha commesso il reato…” — poi mostra un corpo alla giuria ma passa direttamente alla fase penale del processo senza mai presentarsi qualsiasi prova che l'imputato fosse la causa della morte della vittima.

Se ci fossero prove reali che dimostrano che un meccanismo neodarwiniano è la causa della multifunzionalità delle proteine, ci si aspetterebbe di trovarle nell'articolo di True e Carroll. Ancora una volta, tuttavia, ciò che abbiamo è un'ipotesi mascherata da prova.

La cooptazione può verificarsi o meno. A meno che gli scienziati non siano attenti a separare l'evidenza dalla speculazione, tuttavia, possono presumere ciò che deve essere dimostrato e ritrovarsi a credere in “meccanismi” evolutivi il cui supporto empirico è illusorio. Contrariamente a quanto sostenuto dal GME, l'articolo di True e Carroll non confuta la tesi di Meyer. Semmai, l'ammissione di True e Carroll sulla mancanza di prove osservative per i meccanismi di cooptazione in realtà lo supporta.

(d) Maria D. Ganfornina e Diego Sánchez, “Generazione della novità evolutiva per spostamento funzionale.” (1999). 14

La prima metà di questo articolo di revisione si destreggia tra definizioni, distinzioni verbali e scenari evolutivi speculativi. Gli autori definiscono i termini “spostamento funzionale,” “cooptazione,” “exaptation,” e “co-opzione,” ma non forniscono prove sperimentali o osservative per il funzionamento di nessuno di questi ipotetici meccanismi.

La ragione per cui gli autori non forniscono prove sperimentali diventa evidente nella seconda metà dell'articolo. Lì, veri geni e proteine ​​fanno la loro comparsa, ma solo nel post hoc moda comparativa discussa sopra nella nostra analisi dell'articolo di True e Carroll. Ganfornina e Sánchez osservano che le proteine ​​possono essere multifunzionali, ma (come True e Carroll) si spostano direttamente da questa speculazione alla conclusione che quelle proteine ​​abbiano avuto origine attraverso la cooptazione evolutiva.

Ma quali prove forniscono che la cooptazione avvenga effettivamente? Nessuno. Questo, scrivono, è un argomento per la ricerca futura: "In primo luogo, dobbiamo rilevare in modo convincente eventi di cooptazione e duplicazione lungo la storia dei geni, dei moduli di sviluppo o delle strutture morfologiche. In generale, sarebbe molto difficile catturare eventi evolutivi di cooptazione o duplicazioni geniche nelle popolazioni attuali per testare sperimentalmente le ipotesi qui proposte… In secondo luogo, dobbiamo cercare i meccanismi responsabili dei processi evolutivi di cooptazione e duplicazione. Sebbene si sappia molto sul primo, quasi nulla si sa sui meccanismi di cooptazione.” (p. 438)

Ganfornina e Sàacutenchez sostengono che qualsiasi approccio alla cooptazione “per definizione, deve essere ipotetico-deduttivo.” (p. 438) In altre parole, si presume che l'evoluzione per cause naturali sia vera, e quindi si traggono deduzioni da quel presupposto. Come abbiamo notato nella prima parte della nostra risposta al GME, è filosoficamente legittimo presupporre una teoria come guida alla ricerca, ma questo non equivale a fornire prove per la teoria. Quando il problema è la verità o la falsità della teoria stessa, come è qui, elaborare le sue implicazioni logiche è un esercizio in gran parte irrilevante.

In breve, questo articolo, come i tre precedenti, non fa nulla per confutare gli argomenti di Meyer, semmai rafforza la tesi di Meyer secondo cui il problema dell'origine della forma del romanzo rimane irrisolto

(e) Olle Pellmyr e Harald W. Krenn, “Origine di una complessa innovazione chiave in un mutualismo obbligato insetto-pianta.” (2002). 15

Le falene della yucca e le piante di yucca costituiscono insieme uno dei mutualismi più notevoli in biologia. Le falene yucca impollinano esclusivamente le piante di yucca, che a loro volta forniscono cibo nei loro semi per le larve di falena yucca. Le femmine di yucca possiedono un apparato boccale unico, tentacoli e trattini che usano per manipolare e depositare i grani di polline di yucca.

L'origine di questi tentacoli è sconosciuta. Pellmyr e Krenn notano che "sono un raro esempio di una complessa innovazione chiave che è emersa in un clade [cioè, il ramo dell'albero evolutivo] senza alcuna struttura omologa nei relativi taxa." 8221 (p. 5500) I tentacoli, tuttavia, condividono alcune caratteristiche anatomiche con l'apparato boccale vicino, le galeae, che si uniscono per formare una lunga proboscide a spirale nelle falene. "La spiegazione più semplice per le specializzazioni condivise tra il tentacolo e la galea", sostengono Pellmyr e Krenn, "è che è coinvolto un percorso di sviluppo condiviso". le falene yucca si sono evolute per “espressione protratta” di un fattore di trascrizione in un “sito nuovo” che ha creato i tentacoli unici delle falene yucca femminili.

Dei cinque articoli citati dal GME, questo studio di Pellmyr e Krenn è di gran lunga il più mirato, speculando sull'origine di una singola novità anatomica abbastanza minore e quindi, in un senso importante, questo articolo è anche il più ragionevole. Possiamo immaginare studi di follow-up che sezionare geneticamente i percorsi di sviluppo dei tentacoli della falena yucca, per vedere se l'ipotesi di Pellmyr e Krenn è almeno coerente con le prove.

Ma (a giudicare da questo articolo) quegli studi non sono stati fatti. "Dovrebbe essere importante", notano Pellmyr e Krenn, "testare le previsioni esplicite sui modelli di espressione genica che derivano da questa ipotesi".

Ma l'origine di nuove strutture anatomiche negli insetti, anche strutture relativamente minori come i tentacoli della falena di yucca, non è mai stata osservata. Ci vorrebbe un esperimento degno di un premio Nobel per dimostrare il percorso evolutivo dalle mutazioni alle nuove morfologie, negli insetti o in qualsiasi altro gruppo animale. Questo studio, che è strettamente comparativo, non lo dimostra. Né, francamente, ci aspetteremmo mai di osservare una cosa del genere. Pellmyr e Krenn hanno suggerito un possibile meccanismo evolutivo le cui componenti genetiche e di sviluppo sono del tutto sconosciute (se in realtà esistono). Pertanto, questa pubblicazione, come le altre quattro, è ben lungi dal confutare gli argomenti di Meyer.

(III) Omissione del GME di affrontare l'analisi di Meyer.

La critica di Meyer al neodarwinismo affronta una questione molto più profonda della maggior parte degli articoli che il GME citano contro di lui. Mentre questi articoli offrono storie o scenari di varia plausibilità, Meyer pone alcune domande fondamentali su come nuove strutture, e in particolare i piani corporei (disposizioni uniche di parti del corpo), potrebbero nascere dalla mutazione e dalla selezione.Meyer vuole sapere come viene costruita la nuova forma e se il meccanismo neodarwiniano (o altre cause evolutive proposte) può spiegare l'origine di tale forma dato ciò che sappiamo, ad esempio, della biologia dello sviluppo. Meyer critica il neo-darwinismo per la sua incapacità di spiegare l'origine di nuove morfologie e piani corporei, per due motivi: (a) il neo-darwinismo si basa su mutazioni genetiche benefiche che influenzano lo sviluppo precoce, ma tali mutazioni non sono mai state osservate e (b) Il DNA non determina interamente lo sviluppo morfologico, ma secondo il neodarwinismo la selezione agisce esclusivamente su mutazioni genetiche come fonte ultima di nuova forma.

Meyer critica anche le principali alternative materialistiche al neodarwinismo, alla teoria dell'auto-organizzazione e allo strutturalismo, perché (c) sebbene possano spiegare modelli ridondanti, non possono spiegare l'origine di strutture ricche di informazioni come il DNA. Diamo un'occhiata a ciascuno di questi punti e al modo in cui il GME li affronta.

(a) Secondo la teoria neodarwiniana, le mutazioni genetiche forniscono le materie prime su cui agisce la selezione naturale per produrre novità evolutive. Poiché i piani corporei degli animali vengono determinati molto presto nello sviluppo, le mutazioni che potrebbero potenzialmente produrre nuovi piani corporei devono influenzare gli embrioni precoci. Tuttavia, le mutazioni che sono state osservate agire all'inizio dello sviluppo non hanno alcun effetto o sono dannose — e quanto prima e più ampi sono i loro effetti, tanto più tendono ad essere dannose. Ciò non sorprende, poiché ci si aspetterebbe che interrompere lo sviluppo iniziale interromperà tutti i processi altamente integrati che seguono. Meyer fornisce esempi specifici e documenta le sue affermazioni con riferimenti alla letteratura scientifica pertinente. Conclude che la biologia dello sviluppo ha scoperto "una profonda difficoltà per il neodarwinismo". La difficoltà è che "non ci sono prove dalla genetica dello sviluppo che il tipo di variazioni richieste dal neodarwinismo" vale a dire, il corpo favorevole mutazioni del piano — si verificano mai.”

(b) I biologi dello sviluppo sono da tempo consapevoli che il DNA non determina interamente la forma morfologica. Sebbene il DNA aiuti a dirigere la sintesi proteica, il DNA da solo non determina come le singole proteine ​​si assemblano in sistemi proteici più grandi e ancor meno determina unicamente come i tipi di cellule, i tipi di tessuto e gli organi si organizzano nei piani corporei. Esistono prove considerevoli che altri fattori, tra cui la struttura tridimensionale e l'organizzazione della membrana cellulare e del citoscheletro, svolgono ruoli importanti nel determinare la morfologia durante lo sviluppo dell'embrione. Avendo già sostenuto che i meccanismi neo-darwiniani di mutazione e selezione sono incapaci di produrre l'informazione nel DNA, Meyer sostiene anche che il neo-darwinismo non tiene conto dei modelli e dell'organizzazione tridimensionali preesistenti che sono necessari per produrre la forma dell'organismo.

Come reagisce il GME a questi due punti? Fraintendono l'argomento di Meyer, ignorano ciò che dice e lo criticano per qualcosa che non ha detto.

In primo luogo, secondo il GME, “Meyer implica che la mancanza di specificità di sviluppo nei geni è un problema sorprendente per l'evoluzione, eppure è ben noto ed è ampiamente riconosciuto che lo sviluppo è coordinato da interazioni epigenetiche di varie linee cellulari . Meyer tratta questo fatto come se fosse un fenomeno misterioso che richiede a un progettista di inserire informazioni.” In realtà, è vero che i geni sono notevolmente aspecifici nello sviluppo. L'ubiquità di geni Hox simili in animali così radicalmente diversi come vermi, ricci di mare, mosche e mammiferi è un esempio calzante. Altri biologi hanno sostenuto che questa mancanza di specificità pone un problema per l'evoluzione neodarwiniana, ma questo non è l'argomento di Meyer. L'argomento di Meyer è che non ci sono prove per i tipi di mutazioni morfologiche benefiche richieste dalla teoria neo-darwiniana e buone ragioni teoriche per dubitare che si verificheranno. Il GME non riesce assolutamente ad affrontare questo punto.

In secondo luogo, l'insinuazione del GME che Meyer trascuri le interazioni epigenetiche è così sfacciatamente falsa che ci si chiede se abbiano letto il suo articolo — o, se lo hanno fatto, perché fraintendono o travisano la sua tesi. In effetti, Meyer dedica diverse pagine alla discussione delle interazioni epigenetiche nello sviluppo animale. Lungi dal trattarli come “qualche fenomeno misterioso,” mostra come il nostro presente conoscenza della dinamica del citoscheletro e dei modelli di membrana sfida l'enfasi neodarwiniana sui programmi genetici come base della morfogenesi.

Il GME accusa Meyer di non aver menzionato un libro del 1987 di Leo Buss [17], che, affermano, "ha ampiamente documentato” come gli animali si sono evoluti "per competizione tra linee cellulari varianti". Secondo il GME, Buss ha dimostrato che l'evoluzione dei piani corporei degli animali “ha comportato uno scambio tra la selezione a livello dell'individuo e a livello della linea cellulare, che è stata ordinata attraverso interazioni di sviluppo.” L'implicazione è che Buss ha risolto il problema diciassette anni fa, e Meyer è negligente per non aver riconosciuto il fatto.

In realtà, tuttavia, il libro di Buss è un saggio sull'evoluzione teoria. Ha scritto: "Io sostengo una modifica della teoria sintetica dell'evoluzione [vale a dire, il neodarwinismo] che ritengo possieda il potenziale per previsioni evolutive specifiche riguardanti la storia naturale dello sviluppo, la struttura cellulare e l'organizzazione genomica. Al centro delle mie argomentazioni c'è la semplice osservazione che la storia della vita è una storia dell'elaborazione di nuove entità autoreplicanti da parte delle entità autoreplicanti al loro interno. #8217s concetto di discesa con modifica. Buss prosegue proponendo la sua "tesi fondamentale", e cioè che "l'evoluzione dell'individualità diventa comprensibile non dallo studio del vincolo antico, né dallo studio della selezione sugli individui, né dallo studio della selezione sulla cellula lignaggi, ma solo attraverso lo studio delle loro interazioni.” In altre parole, fatta eccezione per l'aggiunta di lignaggi cellulari al mix, la proposta di Buss è principalmente una riaffermazione della teoria darwiniana classica. In ogni caso, non fornisce alcuna prova effettiva che la morfologia possa essere ereditariamente modificata da “interazioni tra linee cellulari.” Cioè, non riesce a dimostrare che le necessarie fonti epigenetiche di forma (o informazione) sono variabili in un modo che è ereditabile e fornirebbe la base per un cambiamento macroevolutivo benefico.

Si possono dire diverse cose sulla compiaciuta dipendenza del GME dal libro di Buss. Primo, dato che era un teorico lavoro, la loro affermazione che il libro & #8220ampiamente documentato” come gli animali si sono evoluti & #8220per competizione tra linee cellulari varianti” è falsa. In secondo luogo, la continua controversia tra i biologi evoluzionisti sull'origine dei piani corporei degli animali mostra che Buss non ha risolto il problema. In effetti, la citazione del libro da parte del GME è meglio descritta come un esempio di “letteratura che bluffa” — la tattica diversiva che blocca la scienza che abbiamo descritto nella prima puntata della nostra risposta al GME.

(c) Meyer sostiene che due delle principali alternative materialistiche al neodarwinismo - la teoria dell'auto-organizzazione e lo strutturalismo - non riescono nemmeno a risolvere il problema dell'origine delle novità morfologiche e dei piani del corpo animale. Secondo la teoria dell'auto-organizzazione, le forme biologiche sono modelli emergenti che si auto-organizzano attraverso le leggi della natura. Eppure i sistemi modello usati per illustrare la teoria dell'auto-organizzazione presuppongono piuttosto che spiegare le informazioni preesistenti da cui dipendono. Inoltre, poiché i modelli non sono vincolati da considerazioni funzionali, non sono analoghi ai sistemi biologici. Secondo lo strutturalismo, le forme biologiche nascono dal continuo operare astorico di leggi fondamentali che organizzano o informano la materia. Sebbene questi ultimi possano spiegare modelli ridondanti, tuttavia, non possono spiegare l'origine di strutture aperiodiche ricche di informazioni come il DNA o l'organizzazione spaziale di un uovo. Come la teoria dell'auto-organizzazione, lo strutturalismo presuppone piuttosto che spiegare l'origine di informazioni complesse e specificate.

Come reagisce il GME a questo argomento? Ignorano l'argomento di Meyer, presentano un'illustrazione semplicistica come se risolvesse il problema e fanno l'assurda affermazione che a causa dell'illustrazione i biologi già comprendono i programmi di sviluppo.

Secondo il GME, «proprio come la struttura ordinata delle celle di convezione in [una] pentola d'acqua bollente non è un mistero per i fisici anche se non è specificata dalle forme delle molecole d'acqua componenti, né i programmi di sviluppo lo sono per i biologi. Le cellule di convezione sono una proprietà emergente delle interazioni delle molecole d'acqua, proprio come la crescita della forma dell'organismo è una proprietà emergente delle interazioni dei lignaggi cellulari. Non una parola sulla differenza fondamentale tra schemi ridondanti e informazioni aperiodiche. ricche strutture. Non una parola sull'origine dell'informazione formativa necessaria anche per rendere possibili le celle di convezione. E non una parola sui molti dettagli sconosciuti delle interazioni cellulari coinvolte nel determinare se un organismo sarà un verme, un riccio di mare, una mosca o un mammifero. Solo il termine bizzarro "proprietà emergente", che manca del tutto di contenuto esplicativo.

Se il GME crede davvero che i programmi di sviluppo non siano più misteriosi per i biologi di quanto lo siano le cellule di convezione per i fisici, dovrebbero uscire di più - magari andare a un seminario o due e pensare a ciò che viene detto, o effettivamente leggere e analizzare criticamente alcuni articoli di riviste di biologia dello sviluppo.

Semplicemente bluffare non funzionerà.

1 Stephen C. Meyer, “L'origine dell'informazione biologica e le categorie tassonomiche superiori,” Atti della Società Biologica di Washington 117 (2004): 213-239.

2 Alan Gishlick, Nick Matzke e Wesley R. Elsberry, “Il mostro senza speranza di Meyer,” Il pollice del panda (pubblicato il 24 agosto 2004), http://www.pandasthumb.org/pt-archives/000430.html

3 Jim Giles, “Il documento peer-reviewed difende la teoria del design intelligente,” Natura 431 (2004): 114.

4 Ernst Mayr, “Darwin’s Influenza sul pensiero moderno” Scientifico americano (luglio 2000): 78-83.

5 Francisco J. Ayala, “Design Without Designer: Darwin’s Greatest Discovery,” pp. 55-80 in Michael Ruse e William A. Dembski (a cura di), Debating Design: da Darwin al DNA (Cambridge: Cambridge University Press, 2004).

6 Gerd B. Müller e Stuart A. Newman (a cura di), Origine della forma organismica: oltre il gene nella biologia evolutiva ed evolutiva (Cambridge, MA: The MIT Press, 2003).

7 Wallace Arthur, L'origine dei piani del corpo animale: uno studio sulla biologia evolutiva dello sviluppo (Cambridge: Cambridge University Press, 1997), pp. 3-10.

8 Robert L. Carroll, “Verso una nuova sintesi evolutiva,” Tendenze in ecologia ed evoluzione 15 (2000): 27-32. Vedi anche: Sean B. Carroll, “Il quadro generale,” Natura 409(2001): 669.

9 Giacomo Valentino, Sull'origine del Phyla (Chicago: University of Chicago Press, 2004), pp. 189-195.

10 Kevin Padian, “Il vero coraggio dell'evoluzione?” Paleobiologia 15 (1989): 73-78.

11 Ernst Mayr, “The Emergence of Evolutionary Novelties,” pp. 349-380 in Sol Tax (ed.), L'evoluzione dopo Darwin: Volume 1: L'evoluzione della vita: origine, storia e futuro (Chicago: l'Università di Chicago Press, 1960).

12 Richard O. Prum e Alan H. Brush, “L'origine evolutiva e la diversificazione delle piume,” Rassegna trimestrale di biologia 77 (2002): 261-295.

13 John R. True e Sean B. Carroll, “Co-opzione genica nell'evoluzione fisiologica e morfologica,” Revisione annuale della biologia cellulare e dello sviluppo 18 (2002): 53-80.

14 Maria D. Ganfornina e Diego Sánchez, “Generazione di novità evolutive per spostamento funzionale,” Biosaggi 21(1999): 432-9.

15 Olle Pellmyr e Harald W. Krenn, “Origine di una complessa innovazione chiave in un mutualismo obbligato insetto-pianta,” Atti della National Academy of Sciences USA 99 (2002): 5498-5502.

16 Endler, John. 1986. Selezione naturale in natura. Princeton: Princeton University Press.

17 Leone W. Buss, L'evoluzione dell'individualità (Princeton: Princeton University Press, 1987).

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Qual è una buona lista di strutture proteiche irrisolte? - Biologia

CASP13 inizierà ad aprile 2018 e affronterà le seguenti domande:

  • Quanto sono simili i modelli alla struttura sperimentale corrispondente?
  • Gli orientamenti dei domini, le interazioni delle subunità e le interazioni delle proteine ​​nei complessi sono modellati correttamente?
  • Quanto sono più accurati i modelli basati su modelli rispetto a quelli che si possono ottenere semplicemente copiando il modello migliore?
  • Quanto sono affidabili le stime di errore a livello globale, residuo e atomico?
  • Quanto possono gli attuali metodi di raffinamento migliorare l'accuratezza dei modelli?
  • Quanto sono efficaci gli approcci per prevedere i contatti tridimensionali delle proteine?
  • In che modo i modelli aiutano a rispondere a domande biologiche rilevanti?
  • Quanto sono utili le informazioni aggiuntive, in particolare i dati NMR sparsi, il cross-linking chimico, SAXS e FRET?
  • In quali aree si sono registrati progressi dall'ultimo CASP?
  • Dove può essere concentrato in modo più produttivo lo sforzo futuro?

Novità in CASP13

Chiama per obiettivi

Categorie di modellazione

  • Il Modellazione ad alta precisione La categoria includerà i domini in cui la maggior parte dei modelli presentati ha una precisione sufficiente per un'analisi dettagliata. Questa categoria sostituisce la precedente categoria Modellazione basata su modelli.
  • Il topologia La categoria (precedentemente Free Modeling) valuterà i domini in cui i modelli inviati sono di accuratezza relativamente bassa.
  • Il Previsione del contatto La categoria valuterà la capacità dei metodi di prevedere i contatti tridimensionali nelle strutture target.
  • Il Raffinatezza La categoria analizzerà il successo nel perfezionare i modelli oltre l'accuratezza ottenuta nelle presentazioni iniziali. Per ogni target verrà selezionato uno dei migliori modelli iniziali e ripubblicato come struttura di partenza per il perfezionamento.
  • Il Assemblea La categoria valuterà quanto bene i metodi attuali possono determinare le interazioni dominio-dominio, subunità-subunità e proteina-proteina. Come nei CASP 11 e 12, speriamo di lavorare a stretto contatto con CAPRI in questa categoria.
  • Il Stima dell'accuratezza La categoria valuterà la capacità di fornire utili stime di accuratezza per l'accuratezza complessiva dei modelli ea livello di dominio e residuo.
  • Il Dati assistiti La categoria valuterà quanto l'accuratezza dei modelli è migliorata dall'aggiunta di dati sparsi. Gli obiettivi per i quali tali dati sono disponibili saranno ripubblicati dopo la raccolta di modelli indipendenti dai dati iniziali, insieme ai dati disponibili. I tipi di dati dovrebbero includere dati NMR sparsi, dati di reticolazione, dati SAXS e FRET.
  • Il Rilevanza biologica La categoria valuterà i modelli sulla base di come forniscono risposte a domande biologiche. Ai fornitori target verrà chiesto di indicare quali domande hanno spinto alla determinazione della struttura sperimentale. L'utilità dei modelli nel rispondere a tali domande sarà confrontata con quella delle strutture sperimentali.

Orario

  • Aprile 2018 - Inizio della registrazione per l'esperimento di previsione CASP13.
  • 18 aprile 2018 - Inizio dei test di connettività dei server ("dry run" per i predittori dei server).
  • 1 maggio 2018 - Rilascio dei primi obiettivi di modellazione CASP13.
  • Maggio/Giugno 2018 - Registrazione anticipata per la conferenza CASP13 di dicembre.
  • 16 luglio 2018 - Ultima data per il rilascio di obiettivi regolari.
  • 31 luglio 2018 - Fine della normale stagione delle modelle.
  • 20 agosto 2018 - Fine della stagione di perfezionamento e modellazione assistita da dati.
  • Settembre 2018 - Raccolta di abstract che descrivono i metodi utilizzati in CASP13.
  • Ottobre/Novembre 2018 - Inviti a gruppi con i modelli più accurati e le modalità più interessanti per tenere relazioni alla conferenza CASP13.
  • Novembre 2018 - Concluso il programma del convegno.
  • Dicembre 2018 - Conferenza CASP13.

Registrazione

Se sei nuovo in CASP e non disponi di un account con il Centro di previsione, dovrai prima registrarti al Centro di previsione e solo dopo procedere alla registrazione di CASP13.

Se hai già un account con il Centro di previsione, puoi andare direttamente alla pagina di registrazione del CASP13. Si prega di verificare, tuttavia, che le informazioni di registrazione di base siano aggiornate. Se è cambiato, aggiornalo tramite il collegamento I miei dati personali dal menu principale.

I partecipanti con server sono pregati di registrarsi prima del 18 aprile 2018 poiché prevediamo di iniziare a controllare il formato e la connettività dei server in quel giorno.

Obiettivi

Presentazione del modello

Valutazione dei modelli

  • Modelli ad alta precisione - Randy Read (Cambridge University, Regno Unito)
  • Topologia - Matteo Dal Peraro (EPFL, Losanna, Svizzera)
  • Contatti - Andras Fiser (Albert Einstein College of Medicine, New York, NY, USA)
  • Affinamento - Randy Read (Cambridge University, Regno Unito)
  • Assemblaggio (struttura quaternaria e complessi) - Jose Duarte (RCSB, San Diego, CA, USA)
  • Stima della precisione del modello - Chaok Seok (Seoul National University, Corea del Sud)
  • Modelli assistiti dai dati - Gaetano Montelione (Rutgers, USA), Susan Tsutakawa /Greg Hura (LBL, Berkeley, CA, USA), Andras Fiser (Albert Einstein College of Medicine, New York, USA)
  • Rilevanza biologica dei modelli - Rosalba Lepore (Università di Basilea, Svizzera)

Clicca qui per l'elenco dei valutatori in tutti i CASP tenuti finora.

In conformità con la politica CASP, i valutatori non possono partecipare alle parti pertinenti dell'esperimento come predittori. I partecipanti non devono contattare direttamente i valutatori con domande, ma piuttosto queste devono essere inviate all'indirizzo e-mail.


P seudoreplicazione All'interno di una linea

Un'altra spiegazione per il fallimento dei test di Maddison (1990) e Pagel (1994) è che trattano erroneamente rami adiacenti o sezioni adiacenti infinitesimamente piccole di lignaggi come indipendenti, quando in realtà possono condividere fattori comuni. In effetti, questa assunzione di indipendenza è al centro del processo di Markov utilizzato dagli approcci basati su modelli. Questa critica è stata sollevata per la prima volta da Read e Nee (1995) e da Grafen e Ridley (1997). In sostanza, i nostri metodi dovrebbero stare attenti a contare separatamente origini come indipendenti e riconoscere che le istanze omologhe lungo un ramo sono pseudoreplicate.

Si consideri il metodo di Pagel (1994) applicato al burst non replicato ( Fig. 1d). Il metodo stima i parametri per i tassi di cambiamento istantaneo congiunto tra gli stati del carattere e utilizza rapporti di verosimiglianza per verificare l'ipotesi che i tassi di cambiamento di una variabile (diciamo, Y ⁠ ) non dipendano dallo stato dell'altra variabile. Per valutare le verosimiglianze, il metodo somma le probabilità per possibili scenari di stati e parametri ancestrali. La probabilità che un'istanza del carattere Y passi dallo stato 0 a 1 viene contata in base al contesto in cui si verifica: se avviene nel contesto dello stato 0 o nel contesto dello stato 1 nel carattere X ⁠ . Tuttavia, se diversi eventi di un cambiamento allo stato 1 in Y si verificano nel contesto dello stato 1 in X ⁠ , il metodo non presta attenzione al fatto che queste istanze dello stato 1 in X siano omologhe o meno: potrebbero essere tutte omologhe, proveniente dallo stesso clade. Come sottolineato da Grafen e Ridley (1997), se i diversi contesti dello stato 1 in X sono omologhi, allora rappresentano le stesse istanze dello stato 1, e non ci sono tante prove quanto sembra esserci per una correlazione. Read e Nee (1995) si riferiscono a questo come "pseudoreplicazione di fattori specifici del lignaggio".

È concepibile che questa "pseudoreplicazione di fattori specifici del lignaggio" sia semplicemente un altro modo per descrivere il bias di accertamento discusso sopra, nella misura in cui entrambi fanno riferimento a terze variabili non studiate che caratterizzano un lignaggio più ampio. Tuttavia, la spiegazione della pseudoreplica non fa appello alla scelta del personaggio non casuale, e quindi sospettiamo che questo effetto rimarrebbe anche se il problema del bias di accertamento fosse risolto. In effetti, ci aspettiamo che la pseudoreplicazione all'interno del clade rimarrebbe anche se il modello stocastico alla base del test di Pagel (1994) fosse aggiustato per essere coerente con i caratteri che si evolvono come X in Fig. 1c,d. Per risolvere il problema della pseudoreplicazione di fattori specifici del lignaggio, sembrerebbe necessario un approccio alla modellizzazione piuttosto diverso.


Perché le piante hanno bisogno di proteine?

Le piante hanno bisogno di proteine ​​per una crescita e uno sviluppo sani. Uno dei ruoli critici delle proteine ​​nelle piante è la regolazione del fototropismo e la mediazione della risposta delle piante ai cicli luce-buio. Le proteine ​​sono anche coinvolte nelle reazioni che generano energia, nella struttura intracellulare e nel trasporto di membrana.

Le proteine ​​sono costituite da blocchi più piccoli chiamati amminoacidi. Le piante richiedono circa 20 amminoacidi per avviare la sintesi proteica e per la crescita delle piante. A differenza degli animali che possono ricavare amminoacidi consumando piante e altri organismi, le piante dipendono enormemente dai nutrienti del suolo per il loro apporto proteico.

Poiché il nitrato è uno degli elementi principali delle proteine, i sistemi agricoli utilizzano fertilizzanti azotati per reintegrare i nutrienti nel terreno e aiutare le piante a generare le proteine ​​necessarie. I nitrati vengono convertiti in amminoacidi, sintetizzati in proteine ​​e immagazzinati in diversi punti della pianta. Tuttavia, solo una piccola percentuale di nitrati viene assorbita dalle piante e l'azoto rimanente si disperde nel suolo, nell'aria o nell'acqua.

La carenza di proteine ​​nelle piante può portare a una crescita stentata, spesso caratterizzata da foglie inferiori verde chiaro o dall'ingiallimento delle foglie più vecchie. Un'ulteriore carenza può portare allo sviluppo di necrosi o scolorimento marrone e morte della punta delle foglie.


Strumenti di esplorazione molecolare

Le animazioni pronte per la presentazione possono essere salvate da FirstGlance. Ecco degli esempi.
FirstGlance in Jmol (firstglance.jmol.org) ti consente di esplorare qualsiasi molecola utilizzando menu e pulsanti, senza apprendere alcun comando e con niente da installare (Java è facoltativo). Funziona immediatamente con tutti i browser e i tipi di computer più diffusi inclusi iPad e smartphone recenti, ed è utilizzato per i collegamenti 3D View nella rivista Natura, tra gli altri.

FirstGlance in Jmol offre numerose visualizzazioni preimpostate con un clic, semplificando nascondere porzioni della molecola, trova residui per sequenza o nome, mostra tutte le proteine legami disolfuro, ponti salini e interazioni orbitali catione-pi. Suo Contatti.. mostra la finestra di dialogo legami non covalenti a qualsiasi porzione di destinazione che selezioni facendo clic, suddividendole in sette categorie che puoi nascondere o visualizzare con caselle di controllo.


Qual è il problema con le proteine ​​complete e incomplete e ha anche importanza?

Buone notizie: tu (probabilmente) non devi preoccuparti di mangiare cibi proteici completi.

Se sei un grande fan della quinoa, o semi di chia, potresti averli sentiti pubblicizzati come proteine ​​complete. In poche parole, ciò significa che contengono tutti e nove gli amminoacidi essenziali necessari per costruire e riparare i tessuti proteici nel corpo. Ma la domanda è: importa?

La risposta breve è no, non proprio. Ma prima, facciamo un passo indietro.

Gli alimenti di origine animale come uova, latticini, pesce e carne sono proteine ​​complete, mentre la maggior parte degli alimenti vegetali è incompleta, il che significa che alcuni amminoacidi mancano nel puzzle delle proteine.

Alcune persone credono che per utilizzare le proteine ​​vegetali in modo efficiente, sia necessario mangiare insieme le cosiddette "proteine ​​​​complementari". Riso e fagioli sono un buon esempio di proteine ​​complementari, perché gli amminoacidi che mancano ai fagioli si trovano nel riso e viceversa.

Tuttavia, secondo l'Academy of Nutrition and Dietetics, i termini "proteina completa" e "proteina incompleta" sono fuorvianti. Questo perché se una persona consuma abbastanza calorie da una dieta sana e varia, anche se quelle calorie provengono esclusivamente da alimenti a base vegetale, dovrebbe ottenere un adeguato apporto di aminoacidi essenziali entro un periodo di 24 ore.

Il tuo fegato aiuta immagazzinando vari amminoacidi essenziali nel corso della giornata per l'uso successivo. In altre parole, non devi preoccuparti di mangiare cibi vegetali complementari contemporaneamente, purché tu stia mangiando una varietà di cibi nutrienti (e non solo cibo spazzatura vegano).

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Quindi no, non hai bisogno di mangiare quinoa o chiaa ogni pasto o memorizzare elenchi di cibi da abbinare. Ma se sei vegano o ti orienti verso una dieta a base vegetale, per soddisfare il tuo fabbisogno proteico entro la fine della giornata è importante assumere calorie di qualità da un mix di cibi integrali. Ecco alcuni esempi di snack e mini pasti che possono aiutarti a consumare un ampio spettro di nutrienti e aminoacidi di cui il tuo corpo ha bisogno:

  • Aggiungi verdure, come zucchine sminuzzate o cavoli tritati finemente e frutta fresca all'avena e guarnisci generosamente con noci e/o semi.
  • A strati la quinoa e l'hummus cotti e refrigerati e conditeli con le verdure crude.
  • Prepara palline energetiche a base di burro di noci o burro di semi di girasole, mescolate con fiocchi d'avena o quinoa tostata e frutta secca, arrotolate nei semi di chia.
  • Aggiungi i fagioli neri e il riso selvatico cotto e freddo alle insalate dell'orto.
  • Condisci i soba di grano saraceno con verdure, fagioli dall'occhio e una salsa a base di burro di mandorle condito con zenzero, aglio e peperoncino.
  • Guarnire la zuppa di lenticchie e verdure con noci tritate o noci pecan.
  • Frullate la farina di ceci nei frullati di frutta e verdura insieme ai semi di zucca germogliati.
  • Condisci le verdure al forno con tahina o servi con un pesto a base di olio d'oliva, erbe e noci.

E ricorda che se mangi alimenti per animali, la qualità conta ancora per il benessere, la gestione del peso e la prevenzione delle malattie. Abbina uova al pascolo, latticini o manzo nutriti con erba, pollame biologico e frutti di mare selvatici e sostenibili con molte piante. E tieni presente che non hai bisogno di mangiare proteine ​​animali ad ogni pasto per consumare una dieta ricca di aminoacidi.

Cynthia Sass, MPH, RD, è Salute’s che contribuisce editor nutrizionale, a New York Times autore di best-seller e consulente dei New York Yankees e dei Brooklyn Nets.


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