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Che effetto ha il cambiamento del pH e della concentrazione salina sui complessi proteici?

Che effetto ha il cambiamento del pH e della concentrazione salina sui complessi proteici?


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Faccio fatica a trovare una letteratura sottoposta a revisione paritaria che spieghi l'effetto del cambiamento del pH e della concentrazione di sale sui complessi proteina/proteina in soluzione. Che effetto hanno il pH e la concentrazione di sale e qual è la base fisica dietro questo?


La formazione di complessi o aggregati proteici in tamponi acquosi è determinata da una serie di fattori: proprietà fisiche della proteina stessa, pH, temperatura, tipo e concentrazione del cosolvente utilizzato (sale). I soluti sono spesso divisi approssimativamente per tipo in caotropi ("disordine"), che destabilizzano le strutture proteiche e cosmotropi ("ordinare"), che li stabilizzano. [1, 2]

I sali caotropici interferiscono con le interazioni intramolecolari mediate da forze non covalenti come i legami idrogeno, le forze di van der Waals e le interazioni idrofobiche che, ad alte concentrazioni di cosolvente, provocano la denaturazione delle proteine.

I sali cosmotropici, d'altra parte, fanno sì che le molecole d'acqua interagiscano favorevolmente, il che stabilizza anche le interazioni intermolecolari nelle proteine. Le molecole di sale interagiscono prontamente con l'acqua dal guscio di idratazione della proteina e la rimuovono dalla superficie della proteina, il che produce interazioni termodinamicamente sfavorevoli che si riducono quando le proteine ​​si associano per formare complessi. Con l'aumento della concentrazione di sale aumenta la precipitazione proteica (salatura).

Sia i cationi che gli anioni sono stati classificati separatamente in base alla loro capacità di precipitare le proteine, per formare a Serie Hofmeister [3, 4] (prima serie nel 1888 ma ancora oggetto di accesi dibattiti), ad es.:

COSÌ42− > H2PO4 > CH3COO > Cl > Br

A grandi concentrazioni di sale la solubilità delle proteine ​​è data dal metodo empirico equazione di Cohn [6]:

lnS = α − βc

doveSè la solubilità delle proteine,Cè la forza ionica del sale,αe?sono costanti empiriche caratteristiche di un particolare sale.

Gli agenti di salatura sono molto usati nella purificazione delle proteine ​​(per concentrare le proteine ​​ad es. con solfato di ammonio), cromatografia o cristallizzazione.

L'influenza del pH sulle interazioni proteina-proteina in soluzione agisce attraverso l'alterazione delle proprietà elettrostatiche delle superfici proteiche. A pH uguale al punto isoelettrico della proteina (pI), dove la sua carica netta è neutra, le repulsioni di carica di molecole simili sono relativamente basse e molte proteine ​​si aggregano. pH molto bassi e molto alti causeranno la denaturazione delle proteine; durante la digestione, ad esempio, le proteine ​​hanno un pH estremamente basso e quindi estremamente alto che espone le loro ossa alla degradazione enzimatica.

Per ulteriori informazioni, fare riferimento a:

  1. Martin Chaplin, Cosmotropi e Caotropi, http://www.lsbu.ac.uk/water/kosmos.html

  2. Zangi R. Gli ioni che salgono/saltano possono essere classificati come caotropi/cosmotropi? J Phys Chem B. 14 gennaio 2010;114(1):643-50.

  3. Pace CN, Treviño S, Prabhakaran E, Scholtz JM. Struttura delle proteine, stabilità e solubilità in acqua e altri solventi. Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. 2004 ago 29;359(1448):1225-34; discussione 1234-5.

  4. Shimizu S, McLaren WM, Matubayasi N. La serie di Hofmeister e le interazioni proteina-sale. J Chem Fis. 21 giugno 2006;124(23):234905.

  5. Zhang Y, Cremer PS. Interazioni tra macromolecole e ioni: la serie di Hofmeister. Curr Opin Chem Biol. 2006 dicembre;10(6):658-63. Epub 2006 ottobre 10.

  6. Ruckenstein E, Shulgin IL. Effetto dei sali e degli additivi organici sulla solubilità delle proteine ​​in soluzioni acquose. Adv Colloid Interface Sci. 16 novembre 2006;123-126:97-103. Epub 2006 30 giugno.


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